1楼:bie___汀
①过酸、过碱能使酶本身变性失活。
②ph改变能影响酶分子活性部位上有关基团的解离。在最适ph时,酶分子上活性基团的解离状态最适于与底物结合,ph高于或低于最适ph时,活性基团的解离状态发生改变,酶和底物的结合力降低,因而酶反应速率降低。
③ph能影响底物的解离。可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态,才适于与酶结合发生反应。若ph的改变影响了这些基团的解离,使之不适于与酶结合,当然反应速度亦会减慢。
ph对酶活性有什么影响?
2楼:匿名用户
酶在最适ph范围内表现出活性,大于或小于最适ph,都会降低酶活性。主要表现在两个方面:改变底物分子和酶分子的带电状态,从而影响酶和底物的结合;过高或过低的ph都会影响酶的稳定性,进而使酶遭受不可逆破坏。
人体中的大部分酶所处环境的ph值越接近7,催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在ph值为1~2的环境中,胰蛋白酶的最适ph在8左右。酶的化学本质是蛋白质或rna,因此它也具有一级、二级、**,乃至四级结构。
按其分子组成的不同,可分为单纯酶和结合酶。
酶反应的特点:
1、高效性:酶的催化效率比无机催化剂更高,使得反应速率更快;
2、专一性:一种酶只能催化一种或一类底物,如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽;
3、多样性:酶的种类很多,迄今为止已发现约4000多种酶,在生物体中的酶远远大于这个数量;
4、温和性:是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的;
5、活性可调节性:包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等;
6、易变性:大多数酶是蛋白质,因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
3楼:今天我好高兴
ph偏高或偏低,酶活性明显降低。
①过酸、过碱能使酶本身变性失活
②ph改变能影响酶分子活性部位上有关基团的解离。在最适ph时,酶分子上活性基团的解离状态最适于与底物结合,ph高于或低于最适ph时,活性基团的解离状态发生改变,酶和底物的结合力降低,因而酶反应速率降低。
③ph能影响底物的解离。可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态,才适于与酶结合发生反应。若ph的改变影响了这些基团的解离,使之不适于与酶结合,当然反应速度亦会减慢。
化学本质为蛋白质的酶受到物理或化学因素影响,其分子内部原有的高度规律性结构发生变化,次级键(如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等)被破坏,蛋白质分子从原来有秩序的卷曲紧密结构变为无秩序的松散伸展状结构,即
二、**以上的高级结构被破坏,但由共价键(如肽键和二硫键)形成的一级结构没有被破坏。变性蛋白质的生物功能丧失。不过,蛋白质的变性作用,如不过于剧烈,蛋白质分子的内部结构变化不大,是一种可逆反应,如胃蛋白酶加热至80—90℃时,无消化蛋白质的能力,将温度再降到37℃,则它又可恢复消化蛋白质的能力。
但随变性时间的增加,条件加剧、变性程度也加深,这样就达不到可逆的变性。
化学本质为核酸的酶受到温度、ph、离子强度、变性剂等因素影响,次级键——氢键断裂,空间结构破坏,生物学功能部分或全部丧失。
酶的作用为什么会有最适温度和最适ph
4楼:云晓寒
酶的作用有最适温度和最适ph值原因如下:
(1)温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围内,酶活性最强,酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内,温度每升高10℃,酶促反应速度可以相应提高1~2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。
如,动物组织中各种酶的最适温度为37~40℃;微生物体内各种酶的最适温度为25~60℃,但也有例外,如黑曲糖化酶的最适温度为62~64℃;巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃;枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85~94℃。可见,一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率,即降低酶促反应速度。
最适温度在60℃以下的酶,当温度达到60~80℃时,大部分酶被破坏,发生不可逆变性;当温度接近100℃时,酶的催化作用完全丧失。
(2)ph对酶促反应速度的影响
酶在最适ph范围内表现出活性,大于或小于最适ph,都会降低酶活性。主要表现在两个方面:①改变底物分子和酶分子的带电状态,从而影响酶和底物的结合;②过高或过低的ph都会影响酶的稳定性,进而使酶遭受不可逆破坏。
人体中的大部分酶所处环境的ph值越接近7,催化效果越好。但人体中的胃蛋白酶却适宜在ph值为1~2的环境中,胰蛋白酶的最适ph在8左右。
酶(英文:enzyme,源于希腊语:ενζυμον,“在酵里面”),指具有生物催化功能的高分子物质, 在酶的催化反应体系中,反应物分子被称为底物,底物通过酶的催化转化为另一种分子。
几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与,以提高效率。与其他非生物催化剂相似,酶通过降低化学反应的活化能(用ea或δg表示)来加快反应速率,大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍;事实上,酶是提供另一条活化能需求较低的途径,使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能,从而加快反应速率。酶作为催化剂,本身在反应过程中不被消耗,也不影响反应的化学平衡。
酶有正催化作用也有负催化作用,不只是加快反应速率,也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是,酶具有高度的专一性,只催化特定的反应或产生特定的构型。
虽然酶大多是蛋白质,但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质,有一些被称为核酶的rna分子也具有催化功能。此外,通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性,包括人工合成的dna。 有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子,即生物催化剂。
5楼:逍遥的小飞鸟
因为绝大多数情况下,酶的化学本质是蛋白质,而蛋白质是具有活性的物质,温度过高或过低,强酸或强碱都会使蛋白质结构受到破坏而变性,所以酶有最适温度和最适ph.
人体中各种酶的最适ph范围
6楼:匿名用户
酶的活性受环境ph的影响极为显著。通常各种酶只有在一定的ph范围内才表现它的活性。一种酶表现其催化活性最高时的ph值称为该酶的最适ph。
低于或高于最适ph时,酶的活性逐渐降低。不同酶的最适ph值不同,例如,胃蛋白酶的最适ph为1.5一2.
5,胰蛋白酶的最适ph为8等
酶的最适ph受反应物性质和缓冲液性质的影响。例如,唾液淀粉酶的最适ph约为6.8,但在磷酸缓冲液中,其最适ph为6.4一6.6,在醋酸缓冲液中则为5.6。
7楼:匿名用户
过程:唾液淀粉酶de温度要稳定...最好摄氏35°,接近人体温度然后就用ph试纸做几次就可以了
目的:精测唾液淀粉酶的最适ph值
结果:ph试纸显示来ph值7以下
分析:唾液淀粉酶在试验温度中呈酸性
8楼:匿名用户
精测唾液淀粉酶的最适ph值6.8
胰蛋白酶的最适温度为37℃,最适ph值为8.1
为什么酶在最适ph下保存?活性不会太强吗
1楼 匿名用户 这个你要看酶的结构在什么ph下最稳定了 如果是蛋白的一般是在低温偏碱性的环境下 这个ph有可能和最适ph相近。 2楼 酒时芳门桥 生物体内不同的酶有它们对应的最适ph 例如胃蛋白酶,它的最适ph 为1 5 2 2,因此可以在胃酸的环境下发挥作用,其他的酶的最适ph一般都接近中性。过酸...
为什么酶有最适温度和最适pH,什么是酶的最适温度及其应用意义
1楼 匿名用户 因为绝大多数情况下,酶的化学本质是蛋白质,而蛋白质是具有活性的物质,温度过高或过低,强酸或强碱都会使蛋白质结构受到破坏而变性,所以酶有最适温度和最适ph。 2楼 匿名用户 生物酶都是蛋白质,蛋白质是两性的,所以在不同的ph值下,蛋白质表现出来的性质 带有电荷状态不同 不同,所以要有适...
为什幺小麦萌发前的淀粉酶活力大于萌发后
1楼 燕赵风人 小麦萌发前和芽萌动时期,需要将小麦储存的淀粉及蛋白等有机质转化成能量和新有机质,淀粉酶活力加强 为什么小麦萌发前的淀粉酶活力大于萌发后? 2楼 匿名用户 小麦的胚乳中含有来淀粉,种子的胚源 在萌发时需要从胚乳中获取营养物质。淀粉难溶于水,需要先被淀粉酶水解变成麦芽糖和葡萄糖才能被利用...