1楼：匿名用户
在大肠杆菌中，当外源蛋白高水平表达的时候，极易形成包涵体，为蛋白纯化等下游工作带来很大的麻烦。下面是一些可以参考的有助于提高目的蛋白可溶性表达的实验方案：1.
降低蛋白合成的速度。可以通过以下方法实现：a.
降低培养温度b.使用弱启动子c.使用低拷贝数的质粒表达载体d.
降低诱导物的浓度2.改变培养基。a.
培养基中加入可以帮助蛋白折叠的因子b.加入缓冲液保持ph稳定c.加入1%的葡萄糖，抑制lac启动子d.
加入山梨糖醇等可以稳定蛋白天然结构的因子e.加入乙醇，thiolsanddisulfides等3.与分子伴侣或折叠酶共表达。
常用的分子伴侣有：groes-groeldnak-dnaj-grpeclpb常用的折叠酶有：peptidylprolylcis/transisomerases(ppi's)disulfideoxidoreductase(dsba)anddisulfideisomerase(dsbc)proteindisulfideisomerase(pdi)4.
分泌表达。使目的蛋白分泌到周质空间。周质空间的氧化性的环境有利于二硫键的形成，而胞内则是还原性的。
周质空间有折叠酶dsba和dsbc的存在，帮助蛋白正确折叠。周质空间很少有蛋白酶存在，不会被水解。可以使对细胞有毒性的蛋白大量存在。
5.使用特定的菌株。ad494,whichhasamutationinthioredoxinreductase(trxb).
origami，adoublemutantinthioredoxinreductase(trxb)andglutathionereductase(gor).6.与可溶性partner融合表达。
7.表达目的蛋白的一个片段。>70kda的蛋白在大肠杆菌中是很难表达的。
8.体外去折叠，重新折叠。
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