1楼：匿名用户
根据酶的化学本质，大多数为蛋白质，这一类的酶在高温下其蛋白质的空间结构会改变，就会失活。温度升高，酶的空间结构如果完全没变，降低温度，其活性是不会改变，但升温的过程，酶是逐渐变性的。如果在一定范围内，其空间结构完全未受影响，是不会降低的。
谢谢，望采纳。
2楼：匿名用户
酶由蛋白质或rna组成，高温会使蛋白质变性，从而失活。
不会改变。
3楼：邵智訾仪
有影响，过高会破坏酶的结构使之失活，不可逆，过低会使活性减弱，但这是可逆的。就像你发烧时会觉得浑身不适
4楼：富梓维郏壬
一般来讲,每种酶的酶活性有最适温度，在此温度下，其活性最高，偏离此最适温度时，温度越低，或者温度越高，其活性越小。而且，温度过高会导致酶失活以及变性。
温度对酶活性的影响的结论
5楼：萨底
酶（英文：enzyme，源于希腊语：ενζυμον，“在酵里面”），指具有生物催化功能的高分子物质， 在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。
几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用ea或δg表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。
酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。
虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的rna分子也具有催化功能。此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性，包括人工合成的dna。 有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。
酶的催化活性会受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；激活剂则是可以增加酶活性的分子。有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。
酶的活性还可以被温度、化学环境（如ph值）、底物浓度以及电磁波（如微波）等许多因素所影响。
酶是蛋白质,高温会使蛋白质变性,失去活性,所以高温会影响酶的作用和活性。
超过最适温度，会有一部分酶失活，其结构也就改变，即使温度再降回去也不能恢复了，这跟低温时不一样的，低温时酶活低只是受到抑制，升温酶活就会恢复。
一般来讲,每种酶的酶活性有最适温度,在此温度下,其活性最高,偏离此最适温度时,温度越低,或者温度越高,其活性越小.而且,温度过高会导致酶失活以及变性.
6楼：匿名用户
因为酶是蛋白质，高温会使蛋白质变性，失去活性，所以高温会影响酶的作用和活性。
7楼：匿名用户
温度过高会破坏酶活性 低温会抑制酶活性
8楼：匿名用户
温度过高会使酶失活。低温不影响活性
**温度对酶活性影响的实验
9楼：三思后举步
我很赞赏楼主的认真严谨的学习态度，这题我也纠结过很久，觉得这个答案的确有差强人意的地方，首先“**温度对酶活性影响”实验的变量是温度，书上设置了三个温度的梯度，所以不可以水浴加热，那样就不能说明什么问题；还有高温下酶失活，故再水浴加热不改变结果，但低温下的水浴加热后也会出现还原糖
其实我觉得若****可以含糊一点，可以避而不答；若是个人要深究的话，没什么结果的，因为高中的知识本身就有着局限性，其实淀粉水解成还原糖很复杂的过程，不一定非要酶的作用
朋友，这点我们倒是挺像的，我总是找老师讨论这些问题，老师总劝我别太执着的，有点钻牛角尖呢？！！
10楼：匿名用户
淀粉在高温下自身也会发生分解。
这里说的，应该是淀粉受热分解的问题，实验是很严谨的，要排除所有干扰因素的影响。
11楼：biological宇宙
王老师给您解释这个问题：
这个实验在高中生物必修一里面涉及到，具体过程如下
实验步骤：
1、 取6支洁净的试管，编上1、1′、2、2′、3、3′号，向1、2、3号试管分别注入 1ml新鲜的唾液淀粉酶，向1′、2′、3′号试管加入1ml可溶性淀粉溶液；
2、将1和1′号试管放置在100度左右的热水、2和2′号试管放置于37度左右的的温水、3和3′号试管放置于冰块中，维持各自温度5分钟；
3、分别将同温度下的淀粉溶液注入淀粉酶溶液中（既是1′号试管注入到1号试管中）摇匀后，维持各自的温度5分钟；
4、在3支试管中各滴入1滴碘液，摇匀；
5、观察并记录颜色变化。
预期实验现象：1号试管加碘后出现蓝色（原因：高温破坏酶的活性，淀粉酶无法分解淀粉）；2号试管加碘后不出现蓝色（原因：
37℃为唾液淀粉酶最适合温度，此时酶的活性最高，淀粉被水解）；3号试管加碘后出现蓝色（原因：低温抑制酶的活性，淀粉水解受阻）
实验结论：酶活性的发挥需要最适宜的温度，温度过高或过低都影响酶的活性。唾液淀粉酶的最适温度为37℃。
12楼：匿名用户
这个是生物题，好像高中的时候老师讲过，我也有这么想，但是老师有过解释……建议楼主问问老师吧！
生物实验:**温度对酶活性影响（过程）
13楼：biological宇宙
王老师给您解释这个问题：
这个实验在高中生物必修一里面涉及到，具体过程如下
实验步骤：
1、 取6支洁净的试管，编上1、1′、2、2′、3、3′号，向1、2、3号试管分别注入 1ml新鲜的唾液淀粉酶，向1′、2′、3′号试管加入1ml可溶性淀粉溶液；
2、将1和1′号试管放置在100度左右的热水、2和2′号试管放置于37度左右的的温水、3和3′号试管放置于冰块中，维持各自温度5分钟；
3、分别将同温度下的淀粉溶液注入淀粉酶溶液中（既是1′号试管注入到1号试管中）摇匀后，维持各自的温度5分钟；
4、在3支试管中各滴入1滴碘液，摇匀；
5、观察并记录颜色变化。
预期实验现象：1号试管加碘后出现蓝色（原因：高温破坏酶的活性，淀粉酶无法分解淀粉）；2号试管加碘后不出现蓝色（原因：
37℃为唾液淀粉酶最适合温度，此时酶的活性最高，淀粉被水解）；3号试管加碘后出现蓝色（原因：低温抑制酶的活性，淀粉水解受阻）
实验结论：酶活性的发挥需要最适宜的温度，温度过高或过低都影响酶的活性。唾液淀粉酶的最适温度为37℃。
验证温度对酶活性的影响
14楼：阿笨的记忆
1.实验步骤中应先加浆糊，然后保温，再加淀粉酶，最后进行鉴定。
2.淀粉酶的最适温度是60—75℃，不是35℃
3.斐林试剂使用过程中要热水浴加热，温度会有变化，影响实验。
15楼：匿名用户
假如用斐林试剂后，进行水浴检验，将会造成0度的试管中淀粉酶发挥作用也会生成砖红色沉淀。 所以 先单独水浴加热，再加入.。
温度对酶活性影响的实验
16楼：匿名用户
以下按照顺序填空
淀粉酶在适宜的条件下可以催化淀粉分解为葡萄糖葡萄糖与斐林试剂在水浴条件下产生砖红色沉淀等量 30%
淀粉3到5分钟
等量3到5分钟
相同3到5分钟
3到5分钟
是否有砖红色沉淀产生，并比较产生的量的多少多少高温和低温时淀粉酶的活性比中温时低
酶与淀粉溶液混合前要分别在一定温度下处理，而反应后要保持该温度不变
17楼：
1、淀粉在淀粉酶的催化下水解为还原性糖
还原性糖与斐林试剂反应产生砖红色沉淀
2、2ml 3% 淀粉 5min 1ml 2%的淀粉酶溶液 5min 10~100不同 5min 2min 颜色
3、较多 较少
4、淀粉酶的催化需要适宜的温度，不能超过50℃。
5、不同温度的设置。
影响酶活性的因素
18楼：dream念想
1.酶的浓度
假设一分子的唾液淀粉酶，在底物充足，其他条件均适宜的条件下，1秒钟能将5mmol的淀粉分子水解，那么该过程中酶促反应的速率为5mmol/s,在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。根据高中阶段的理解，如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s,但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。
因此，酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。
2.底物浓度
底物在较低浓度范围内，底物浓度越高，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？实际上，从上面我们对酶活性的定义的理解，是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。根据高中阶段的理解，如果当底物充足，随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。
我们可以看出，底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，而在底物充足的情况下，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。至于不同底物本身与酶的结合存在差异，这个方面的问题不在我们高中知识范围内。
因此在高中阶段，我们认为底物浓度不影响酶的活性。
3.ph和温度
对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。在张楚富主编的《生物化学原理》的书中是这样提到：ph可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。
温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出ph和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。
因此，ph和温度均影响酶的活性。
4.抑制剂和激活剂
这类影响因素虽然在教材中没有提到，但是在相应的教师教学用书中提到，在对学生考察中，也经常做为考察的材料。所以这两种因素，我也简单的提一下。
该类影响因素可以分为三类：第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，阻止产物的形成，从而影响产物的生产速率。
其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。第三类是非竞争性抑制剂，同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。
因此，抑制剂和激活剂均是通过影响酶的结构来影响酶的活性。
拓展资料：
酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病，甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。
调节酶的浓度
酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。
调节酶的活性
激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。
反馈抑制调节
许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedback inhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。
当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。
抑制剂可调节
酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。
小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。
此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友**子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。
其他调节方式
通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。
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