1楼:赤脚老者
不同的酶的米氏常数不同,但是对于特定的酶,在特定条件下米氏常数不变,因此可以用米氏常数来表示特定酶的特征值。
米氏常数是酶的特征性常数,而vmax是酶的常数吗?
2楼:匿名用户
生化书上只写了km是特征性常数 ,但是七版生理学讲载体介导的跨膜转运中说vmax也是特征性常数 。
3楼:匿名用户
米氏方程表示一个酶促反应的起始速度(v)与底物浓度(s)关系的速度方程,v=vmaxs/(km+s)。km为米氏常数
酶的特征性常数有哪些,分别有什么意义
4楼:demon陌
米氏常数是酶的特征性常数,可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和ph值的影响,竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变;非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小;反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小。
km:米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下:它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕。
由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或rna。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。
酶属生物大分子,分子质量至少在1万以上,大的可达百万。
酶的特征性常数有哪些?
5楼:demon陌
米氏常数是酶的特征性常数,可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和ph值的影响,竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变;非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小;反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小。
km:米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下:它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕。
由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或rna。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。
酶属生物大分子,分子质量至少在1万以上,大的可达百万。
6楼:匿名用户
vmax,kcat,kcat/km是,最适ph和最适温度都不是。
7楼:清风留夏
vmax、ph和温度不是特征性常数,我就知道km是特征性常数
酶的最适温度为什么不是特征性常数
8楼:匿名用户
酶的最适温度和时间有关,酶可以在短时间内耐受较高温度,相反延长反应时间,最适温度降低,所以它不是特征性常数
事实上,酶的特征性常数是米氏常数,即酶的km值,它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕。可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和ph值的影响,竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变;非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小;反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小。求采纳
为什么说米氏常数是一个特征性常数,而且最大反应速度不是?
9楼:匿名用户
米氏常数是酶的特征性常数,可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和ph值的影响,竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变;非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小;反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小。
km:米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下:
它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕,图示以及公式推导。 它可以表示e与s之间的亲和能力,km值越大,亲和能力越强,反之亦然。 它可以确定一条代谢途径中的限速步骤:
代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程,前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物,例如,emp途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步,km值最大的那一步反应就是,该酶也叫这条途径的关键酶。 它可以用来判断酶的最适底物,某些酶可以催化几种不同的生化反应,叫多功能酶,其中km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物。
km是一种酶的特征常数,只与酶的种类有关而与酶的浓度无关,与底物的浓度也无关,这一点与vm是不同的,因此,我们可以通过km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件(t、ph)的改变而改变。
如何理解好:km是酶的“特征性常数”,而最适ph和最适温度不是酶的“特征性常数”?
10楼:匿名用户
(1)特征常数就是指不受其他因素影响的常数。“常数”,你的应该理解。特征就是不同的酶有其自身的km常数,各自具有各自的特异性。每一种酶的km值是不一样的。
(2)我觉得第二个问题有点钻牛角尖了。本质上讲就是双曲线,至多可以理解为类似于矩形的双曲线(毕竟双曲线的形状可以有变化嘛)。你要搞清楚的不是什么矩形双曲线,而是要搞清楚“双曲线”和“s曲线”的区别。
s曲线是在有诱导激活剂的情况下,酶促反应所呈现的曲线模式。
总结,不是这些名词难懂,究其根本是你压根就不用特别在意怎么叫法,而是搞清楚本质的含义!这不是学语文,不用咬文嚼字。越纠结这些,你看书就看得越慢。
如果以后从事一些科研实验的话,你会明白idea和思路是最重要的。希望对你有帮助,谢谢。
为什么说 km是酶的特征常数,而最适温度和ph不是?
11楼:匿名用户
这是酶促反应动力学里的内容,影响反应速度的有六大因素:1酶浓度2底物浓度3温度4ph5激活剂6抑制剂,而1和2是内因,3-6是外因。
这个问题首先你要知道什么是km值,先看一下推导:
e+s->es 平衡常数k1
es->e+s 平衡常数k2
es->p+e 平衡常数k3
其中:e是酶 s是底物 p是产物
开始时:
es生成速度:v1=k1[e][s]
es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es]
在恒态时:
v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令:km=(k2+k3)/k1
即:km=[e][s]/[es]
km的意义:
设v=1/2vmax
km=[s]
即km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
km是酶的特征性常数:一个酶对一个特定的底物,有一个特定的km与之对应。
注:km与酶的浓度无关,与酶的性质有关,与底物浓度有关,同一酶对不同的底物有不同的km值。
因此km是酶的特征常数。最适温度和ph只是影响因素。
用哲学的话说:外因通过内因起作用。呵呵。
不知道你这么说你能不能理解。我是生物专业的,所学的也只能这么给你解释。
12楼:会飞的超人
酶要发挥高效的催化作用,必须在一定的温度和ph下,而一个酶的米氏常数km一般是在这个酶最适温度和ph(即催化效率最高)下求得的,不同的温度和ph,会得到不同的km值!
根据米氏方程,当v=1/2vmax时,km=[s],即km为酶触反应速度达最大反应速率一半时的底物浓度.当温度,ph和离子强度等因素不变时,km是个固定值,是酶的特征性常数.1/km近似的反应酶对底物的亲和力大小!
ps 我刚在复习生化
13楼:还要另换一个
km可以近似体现,酶对底物的亲和力 『与温度,ph有关】
温度和ph只是外部条件而已,有影响,但是不是本质体现量
ls的拍~
酶最适ph是不是酶的特征性常数
14楼:禾鸟
酶的最适ph不是酶的特征性常数。
观察ph对酶促反应速度的影响,通常为一钟形曲线,即ph过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的ph值就称为酶的最适ph。人体内大多数酶的最适ph在6.
5~8.0之间。因此,酶的最适ph不是酶的特征性常数。
酶促反应动力学是研究酶促反应速率及其影响因素的科学。这些因素包括酶浓度,底物浓度,ph 值,温度,激活剂和抑制剂等。
扩展资料
酶的特征性常数:
米氏常数km是酶的特征性常数:在一定条件下,某种酶的km值是恒定的,因而可以通过测定不同酶(特别是一组同工酶)的km值,来判断是否为不同的酶。
km可用来判断酶的最适底物:当酶有几种不同的底物存在时,km值最小者,为该酶的最适底物。
km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度:当底物[s]=10km时,酶促反应速率ν=91%vmax,为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
15楼:上贼船莫怕死
不是。这是酶促反应动力学里的内容,影响反应速度的有六大因素:
酶浓度、底物浓度、温度、ph、激活剂、抑制剂
先看一下推导:
e+s->es 平衡常数k1
es->e+s 平衡常数k2
es->p+e 平衡常数k3
其中:e是酶 s是底物 p是产物
开始时:
es生成速度:v1=k1[e][s]
es分解速度:v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3)[es]
在恒态时:
v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令:km=(k2+k3)/k1
即:km=[e][s]/[es]
km的意义:
设v=1/2vmax
km=[s]
即km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度.
km是酶的特征性常数:一个酶对一个特定的底物,有一个特定的km与之对应.
注:km与酶的浓度无关,与酶的性质有关,与底物浓度有关,同一酶对不同的底物有不同的km值.
因此km是酶的特征常数.最适温度和ph只是影响因素。
16楼:
km是酶的“特征性常数”,而最适ph和最适温度不是酶的“特征性常数”
特征常数就是指不受其他因素影响的常数.“常数”,你的应该理解.特征就是不同的酶有其自身的km常数,各自具有各自的特异性.每一种酶的km值是不一样的.
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