生化实验底物浓度对酶活性的影响中Km值的实际意义

2021-02-25 21:42:53 字数 3436 阅读 5680

1楼:学无止境

km值的

bai实际意义:反映du了底物和酶分子的亲和力大小zhi。daokm值越小,表明底物与酶亲和版力越大。

权km值最小的底物就是该酶的最适底物。km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度,是酶的特征常数之一。不同的酶km值不同,同一种酶与不同底物反应km值也不同。

km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小:km值大,表明亲和力小;km值小,表明亲合力大。

答案 底物浓度和酶浓度的不同都会影响酶的活性

2楼:没事逛逛双子

提高酶促反应速率的措施有(1)增加酶的活性.(考虑温度、ph、激活剂等)

(2)增加反应

专物(底物浓属度)

(3)增加酶量(酶浓度)

后两者不会影响酶活性.但底物的物理状态可影响酶活性.比如将蛋白块切小,可增加和酶接触面积,从而使反应速率加快.

底物浓度对酶促反应速度的影响 实验结果是什么样

3楼:布拉不拉布拉

底物浓度对酶反应速度的影响较为复杂,可以通过下图进行解释:

1、在一定的酶浓度下当底物浓度较低时(底物浓度从0逐渐增高),反应速度与底物浓度的关系呈正比关系;

2、随着底物浓度的增加,反应速度不再按正比升高;

3、如果再继续加大底物浓度,反应速度却不再上升,趋向一个极限。

4楼:欧阳侠

底物浓度在比较低的情况下,酶促反应的初速度随着底物浓度的增加而增大。

但是底物浓度很高的时候,酶被饱和,也就是催化能力达到极限,于是此时酶促反应初速度不再随着底物浓度的增大而增大。

5楼:柳州兔子把囧开

其它条件不变的情况下,底物浓度增加,酶促反应速度增加,但底物浓度到达一定程度后酶促反应速率不再增加

6楼:徐忠震

底物越少,反应速度较小,随着底物浓度升高,反应速度增大,当达到一定浓度后,反应速度不再增大,达到一个固定值。

酶促反应(enzyme

catalysis)又称酶催化或酵素催化作用,指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。

生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时,既具有一般的催化剂的特征,又具有不同于一般催化剂的特殊性。

7楼:乐乐很乖

在其他条件不变时,底物浓度增加会使酶促反应加快,但到一定限度会停止加速,因为酶的数量是有限的。

8楼:匿名用户

dqfevrwvbwrbdb

何谓km值?有何意义?一个酶有多种底物时,如何判断其最适底物。

9楼:阿鲁巴星人

km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度,是酶的特征常数之一。

不同的酶km值不同,同一种酶与不同底物反应km值也不同,km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小:km值大,表明亲和力小;km值小,表明亲合力大。

km最小的那个底物,就是酶的最适底物。

生化实验中测定酶的km时的影响因素有哪些?

10楼:霸道的浴霸

抑制剂也会影响

竞争性抑制

km值增大,vmax值不变

非竞争性抑制

km值不变,vmax值变

小反竞争性抑制

km值变小,vmax值变小,但vmax/km值不变km是酶的特征常数,与底物浓度和酶的浓度都无关,但是测定时的ph值,温度,离子强度,激活剂等因素都会影响测定的km值。

酶促反应动力学中km值有何意义

11楼:匿名用户

酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示,酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度,是酶的特征常数之一。不同的酶km值不同,同一种酶与不同底物反应km值也不同,km值可近似的反应酶与底物的亲和力大小:

km值大,表明亲和力小;km值小,表明亲合力大。

底物浓度为什么要选取10倍km值

12楼:转身在你背后

又米氏方程 vmax[s]

v=——————

km+[s]

km为米氏常数,在数值上=v达到vmax一半时的[s](底物浓度)(事实上,很容易推出来).

接下来分别代入计算即可.

以90%为例:

设vmax=100

则v0=10

当v=10,[s]1=km/9;

当v=90,[s]2=9km;

[s]2/[s]1=81;

底物浓度是原来的81倍

什么是米氏方程,米氏常数km的意义是什么

13楼:浮生栀

米氏方程表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。米氏常数(km)的含义是酶促反应达最大速度(vm)一半时的底物(s)的浓度。

在酶促反应中,在低浓度底物情况下,反应相对于底物是一级反应;而当底物浓度处于中间范围时,反应(相对于底物)是混合级反应。当底物浓度增加时,反应由一级反应向零级反应过渡。

米氏常数它是酶的一个特征性物理量,其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。

扩展资料

米氏方程其他影响因素,底物浓度对酶促反应速度的影响,当底物浓度很低时,有多余的酶没与底物结合,随着底物浓度的增加,中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时,液中的酶全部与底物结合成中间产物,虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。

温度对酶反应速度的影响,一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性,导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。

在最适温度条件下,反应速度最大。

米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据 :

(1)同一种酶如果有几种底物,就有几个km,其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的km值,这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/km近似地表示酶对底物亲和力的大小,1/km愈大,表示酶对该底物的亲和力愈大,酶促反应易于进行。

(2)已知某个酶的km,可计算出在某一底物浓度时,某反应速度相当于vmax的百分率。

(3)在测定酶活性时,如果要使得测得的初速度基本上接近vmax值,而过量的底物又不至于抑制酶活性时,一般[s]值需为km值的10倍以上。

(4)催化可逆反应的酶,对正逆两向底物的km往往是不同的。测定这些km值的差别以及细胞内正逆两向底物的浓度,可以大致推测该酶催化正逆两向反应的效率,这对了解酶在细胞内的主要催化方向及生理功能有重要意义。

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