1楼：落寞者de幸福
一、实验目的：
1、初步学会探索影响酶活性条件的方法。
2、探索过氧化氢酶在不同温度和ph下催化过氧化氢水解的情况。
二、实验原理：
淀粉遇碘后，形成紫蓝色的复合物。麦芽糖和葡萄糖遇碘后，不形成紫蓝色的复合物，但能
与斐林试剂发生氧化还原反应，生成砖红色的氧化亚铜沉淀。
三、实验材料：
质量分数为2%的新配置的淀粉酶溶液，新鲜的质量分数为20%的猪肝研磨液，
质量分数为3%的可溶性淀粉溶液，新配制的体积分数为3%的过氧化氢溶液，
质量分数为5%的盐酸，质量分数为5%的氢氧化钠溶液，蒸馏水，冰水，热水，
碘液，斐林试剂
四、实验用具：量筒，试管，滴管，试管夹，三脚架，火柴，酒精灯，小烧杯，大烧杯，石棉网，温度计，
五、方法步骤：
一、温度对酶活性的影响
1、取三支洁净的试管，编上号1，2，3，并分别注入2ml可溶性淀粉液。
2、分别向1，2，3号三支试管中各注入1ml新鲜的淀粉酶溶液，摇匀，依次放入沸水，37℃左右的热水，冰水中，维持各自的温度5分钟。
3、分别向1，2，3号三支试管中各滴入一滴碘液，然后摇匀。观察并记录这三只试管中，溶液颜色的变化情况。
二、ph对酶活性的影响
1、取三支洁净的试管，编上号1，2，3，并分别注入1ml的新鲜的淀粉酶溶液。
2、依次向1号，2号，3号试管中注入蒸馏水，氢氧化钠溶液，稀盐酸各1ml并摇匀。
3、分别向1号，2号，3号试管中各注入2ml可溶性淀粉溶液，**摇匀。
4、将三支试管的下半部浸到37℃左右的温水中，保温5分钟。
5、向三支试管中各加入2ml斐林试剂，**摇匀。
六、实验现象：
一、温度对酶活性的影响
1号试管中的液体未变蓝，2号和3号试管中的液体变蓝，且2号试管蓝色比3号试管深。
二、ph对酶活性的影响
2号和3号试管中的液体未变蓝，1号试管中的液体变蓝。
七、实验结论：
1、在最适宜的温度和最适宜的ph条件下，酶的活性最高。
2、温度和ph偏高或偏低，酶的活性明显下降。
测定酶活性的条件是什么
2楼：胡道增
我国检验学会文件中对最适条件是这样提出：①选合适的底物、辅因子、活化剂、变构剂的种类和浓度。②指示酶和辅助酶的种类和浓度。
③反应混合液的最适ph，缓冲液种类和浓度。④其它影响酶活性的因素，如去除各种抑制剂。并提出：
在某些情况下，为了获得更好的测定重复性或更大的临床价值，可考虑对上述“最适条件”作适度的修改。
3楼：匿名用户
各种酶有各自最佳的酶活性温度和ph等，不能一概而论。
酶活性可根据米氏方程测定若干个点，做出1/v与1/s图，然后找出相应浓度下的酶活即可。
4楼：匿名用户
酶活性用km值表示，做出1/v与1/s图即可
影响酶活性的因素
5楼：dream念想
1.酶的浓度
假设一分子的唾液淀粉酶，在底物充足，其他条件均适宜的条件下，1秒钟能将5mmol的淀粉分子水解，那么该过程中酶促反应的速率为5mmol/s,在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。根据高中阶段的理解，如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s,但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。
因此，酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。
2.底物浓度
底物在较低浓度范围内，底物浓度越高，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？实际上，从上面我们对酶活性的定义的理解，是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。根据高中阶段的理解，如果当底物充足，随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。
我们可以看出，底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，而在底物充足的情况下，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。至于不同底物本身与酶的结合存在差异，这个方面的问题不在我们高中知识范围内。
因此在高中阶段，我们认为底物浓度不影响酶的活性。
3.ph和温度
对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。在张楚富主编的《生物化学原理》的书中是这样提到：ph可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。
温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出ph和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。
因此，ph和温度均影响酶的活性。
4.抑制剂和激活剂
这类影响因素虽然在教材中没有提到，但是在相应的教师教学用书中提到，在对学生考察中，也经常做为考察的材料。所以这两种因素，我也简单的提一下。
该类影响因素可以分为三类：第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，阻止产物的形成，从而影响产物的生产速率。
其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。第三类是非竞争性抑制剂，同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。
因此，抑制剂和激活剂均是通过影响酶的结构来影响酶的活性。
拓展资料：
酶活性指的是有机体的生命活动表现了它内部化学反应历程的有序性，这种有序性是受多方面因素调节的，一旦破坏了这种有序性，就会导致代谢紊乱，产生疾病，甚至死亡。酶活力受到调节和控制是区别于一般催化剂的重要特征。
调节酶的浓度
酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。
调节酶的活性
激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。
反馈抑制调节
许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedback inhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。
当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。
抑制剂可调节
酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。
小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。
此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友**子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。
其他调节方式
通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。
6楼：匿名用户
凡能影响蛋白质的理化因素都能影响酶的活性，因此温度、酸碱度、重金属离子都能影响酶的活性，高温、强酸、强碱等因素均可引起酶丧失催化能力。
a.温度：
温度（temperature）对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用：（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数（temperature coefficient）q10多为1～2，也就是说每增高反应温度10℃，酶反应速度增加1～2倍。（2）由于酶是蛋白质，随着温度升高而使酶逐步变性，即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。
以温度（t）为横坐标，酶促反应速度（v）为纵坐标作图,所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。曲线顶峰处对应的温度，称为最适温度（optimum temperature）。最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果，在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。
动物体内的酶最适温度一般在35～45℃，植物体内的酶最适温度为40～55℃。大部分酶在60℃以上即变性失活，少数酶能耐受较高的温度，如细菌淀粉酶在93℃下活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加热到100℃仍不失活。
最适温度不是酶的特征性常数，它不是一个固定值，与酶作用时间的长短有关，酶可以在短时间内耐受较高的温度，然而当酶反应时间较长时，最适温度向温度降低的方向移动。因此，严格地讲，仅仅在酶反应时间已经规定了的情况下，才有最适温度。在实际应用中，将根据酶促反应作用时间的长短，选定不同的最适温度。
如果反应时间比较短暂，反应温度可选定的略高一些，这样，反应可迅速完成；若反应进行的时间很长，反应温度就要略低一点，低温下，酶可长时间发挥作用。
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。
如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。
一般而言，温度越高化学反应越快，但酶是蛋白质，若温度过高会发生变性而失去活性，因而酶促反应一般是随着温度升高反应加快，直至某一温度活性达到最大，超过这一最适温度，由于酶的变性，反应速度会迅速降低。
热对酶活性的影响对食品很重要，如，绿茶是通过把新鲜茶叶热蒸处理而得，经过热处理，使酚酶、脂氧化酶、抗坏血酸氧化酶等失活，以阻止儿茶酚的氧化来保持绿色。红茶的情况正相反，是利用这些酶进行发酵来制备的。
c.酶的浓度：
在有足够底物而又不受其它因素的影响的情况下，则酶促反应速率与酶浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。
根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。
当酶促反应体系的温度、ph不变，底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比关系。因为在酶促反应中，酶分子首先与底物分子作用，生成活化的中间产物（或活化络合物），而后再转变为最终产物。在底物充分过量的情况下，可以设想，酶的数量越多，则生成的中间产物越多，反应速度也就越快。
相反，如果反应体系中底物不足，酶分子过量，现有的酶分子尚未发挥作用，中间产物的数目比游离酶分子数还少，在此情况下，再增加酶浓度，也不会增大酶促反应的速度。
d.底物浓度：
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在底物浓度较低时，只有少数的酶与底物作用生成中间产物，在这种情况下，增加底物的浓度，就会增加中间产物，从而增加酶促反应的速度；但是当底物浓度足够大时，所有的酶都与底物结合生成中间产物，体系中已经没有游离态的酶了，在底物充分过量的条件下，继续增加底物的浓度，对于酶促反应的速度，显然已毫无作用。我们把酶的活性中心都被底物分子结合时的底物浓度称饱和浓度。各种酶都表现出这种饱和效应，但不同的酶产生饱和效应时所需要底物浓度是不同的。
e 激活剂对酶促反应速度的影响
凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂（activator），其中大部分是离子或简单的有机化合物。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素c、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。
而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
f抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。
与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。
与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。
什么叫酶的活力和比活力？测定酶活力应注意什么
1楼 渊源 酶活力 enzyme activity 也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可用在一定条件下，酶催化某一化学反应的速度来表示，酶催化反应速度愈大，酶活力愈高，反之活力愈低。 根据酶的特性及定量原理，测定酶活力时，必须注意以下几点 1 酶促反应过程中，只有最初一段时间内...
生物学科中的酶活性指的是什么,高中生物，此道题中的酶活性指什么？详情见内
1楼 匿名用户 高中生物必修一p83 酶对化学反应的催化效率称为酶活性。 一个反应的快慢可以用单位时间内反应物的减少量或生成物的产生量来表示 2楼 匿名用户 煤指的是。踢足球我婆婆家去去去trust 高中生物，此道题中的酶活性指什么？详情见内 3楼 m风尘布衣 酶活性是针对酶提出的，膜多糖不是酶，因...
有关温度、pH影响酶活性的曲线分析错误的是A分析
1楼 神降 a 分析图a b可知，在最适宜的温度和ph条件下，酶促反应速度最快，酶的活性最高，a正确 b 温度和ph偏高或偏低，酶活性都会明显降低，b正确 c 过酸 过碱 高温都会使酶的空间结构遭到破坏，使酶失去活性，低温虽然抑制酶的活性，但是酶的空间结构不会遭到破坏，温度恢复，酶活性恢复，c错误 ...