1楼：demon陌
米氏常数是酶的特征性常数，可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和ph值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。
km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕。
由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或rna。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。
2楼：匿名用户
vmax，kcat，kcat/km是，最适ph和最适温度都不是。
3楼：清风留夏
vmax、ph和温度不是特征性常数，我就知道km是特征性常数
酶的特征物理常数有哪些？它与哪些因素有关？ 5
4楼：伊依
酶的特征物理常数只有米氏常数
在固定的反应条件下，它的大小只与酶的性质有关虽然ph、温度等可以影响酶活性
但它们不是酶的特征物理常数
5楼：匿名用户
1.通常吧表现酶最大活力的ph称为该酶的最适ph，各种酶在一定条件下都有其特定的最适ph，因此最适ph是酶的特性之一。
2.在某一温度下，反应速率达到最大值，这个温度通常就称为酶反应的最适温度。但最适温度不是酶的特性物理常数，常受到其他条件如底物种类、作用时间、ph和离子强度等因素影响而改变。
3.km是酶的一个特性常数:km的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。
km值随测定的底物、反应的温度、ph及离子强度而改变。因此，km值作为常数只是对一定的底物、ph、温度和离子强度等条件而言。
具体可参见《生物化学》高等教育出版社 王镜岩 第三版p359, p378, p379。
酶的特征性常数
6楼：寒江垂钓
米氏常数是酶的特征性常数，可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和ph值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。
km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：
它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕，图示以及公式推导。 它可以表示e与s之间的亲和能力，km值越大，亲和能力越强，反之亦然。 它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：
代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程，前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物，例如，emp途径。限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步，km值最大的那一步反应就是，该酶也叫这条途径的关键酶。 它可以用来判断酶的最适底物，某些酶可以催化几种不同的生化反应，叫多功能酶，其中km值最小的那个反应的底物就是酶的最适底物。
km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关而与酶的浓度无关，与底物的浓度也无关，这一点与vm是不同的，因此，我们可以通过km值来鉴别酶的种类。但是它会随着反应条件（t、ph）的改变而改变。
7楼：
km值是酶的特征性常数，它等于（1/2最大反应速度）；它的值越大表示酶与底物的亲和力越（小），同时也反映酶的活性越（低）。
8楼：匿名用户
强烈鄙视复制粘贴，生化书上只写了km是特征性常数 ，但是七版生理学讲载体介导的跨膜转运中说vmax也是特征性常数 。
9楼：匿名用户
无，其他都有影响因素
10楼：九贤温棋
酶的最适温
度和时间有关，酶可以在短时间内耐受较高温度，相反延长反应时间，最适温度降低，所以它不是特征性常数
事实上，酶的特征性常数是米氏常数，即酶的km值，它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕。可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和ph值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米单敞厕缎丿等搽劝敞滑氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。求采纳
酶的最适温度是酶的特征性常数吗？它与哪些因素有关
11楼：百度用户
最适温度不是酶的特征物理常数，常受到其他条件如底物的种类、作
用时间、ph和离子强度等因素影响而改变。
如最适温度随着酶促反应作用时间的长短而改变，由于温度使酶蛋白变性是随时间累加的。一般反应时间长，酶的最适温度低；反应时间短，最适温度高。因此，只有在规定的反应时间内才可确定酶的最适温度。
12楼：皇室冷雪
酶的特征性常数是米氏常数,即酶的km值,它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕.可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和ph值的影响,竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小.
酶最适ph是不是酶的特征性常数
13楼：禾鸟
酶的最适ph不是酶的特征性常数。
观察ph对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即ph过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的ph值就称为酶的最适ph。人体内大多数酶的最适ph在6.
5～8.0之间。因此，酶的最适ph不是酶的特征性常数。
酶促反应动力学是研究酶促反应速率及其影响因素的科学。这些因素包括酶浓度，底物浓度，ph 值，温度，激活剂和抑制剂等。
扩展资料
酶的特征性常数：
米氏常数km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的km值，来判断是否为不同的酶。
km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，km值最小者，为该酶的最适底物。
km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当底物[s]=10km时，酶促反应速率ν=91%vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
14楼：上贼船莫怕死
不是。这是酶促反应动力学里的内容，影响反应速度的有六大因素：
酶浓度、底物浓度、温度、ph、激活剂、抑制剂
先看一下推导：
e+s->es 平衡常数k1
es->e+s 平衡常数k2
es->p+e 平衡常数k3
其中：e是酶 s是底物 p是产物
开始时：
es生成速度：v1=k1[e][s]
es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es]
在恒态时：
v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令：km=（k2+k3）/k1
即：km=[e][s]/[es]
km的意义：
设v=1/2vmax
km=[s]
即km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度.
km是酶的特征性常数：一个酶对一个特定的底物,有一个特定的km与之对应.
注：km与酶的浓度无关,与酶的性质有关,与底物浓度有关,同一酶对不同的底物有不同的km值.
因此km是酶的特征常数.最适温度和ph只是影响因素。
15楼：
km是酶的“特征性常数”,而最适ph和最适温度不是酶的“特征性常数”
特征常数就是指不受其他因素影响的常数.“常数”,你的应该理解.特征就是不同的酶有其自身的km常数,各自具有各自的特异性.每一种酶的km值是不一样的.
什么是特征性常数？
16楼：清茶半盞
特征性常数就是指不受其他因素影响的常数。
常数是指固定不变的数值。如圆的周长和直径的比π﹑铁的膨胀系数为0.000012等。
常数是具有一定含义的名称，用于代替数字或字符串，其值从不改变。数学上常用大写的"c"来表示某一个常数。
17楼：匿名用户
比如说酶的特征常数，那么在某个反应系统中，这个特征常数就只和酶的相关数据有关，最关键的是与这个酶的浓度无关。
18楼：匿名用户
能具体一下么 = =
什么东西的特征性常数？
酶促反应的最适温度是酶的特征性常数吗?它与哪些因素有关?
19楼：咖啡奶茶
酶的特征性
常数是米氏常数，即酶的km值，它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕。可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和ph值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。
酶的特征性常数有哪些，分别有什么意义
20楼：demon陌
米氏常数是酶的特征性常数，可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和ph值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。
km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：它的数值等于酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕。
由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或rna。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。
酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。
km值﹑最适温度﹑最适ph值中，哪个是酶的特征性常数？并说出各自的影响因素。
21楼：匿名用户
km值即米氏常数是酶的特征性常数。km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件（如温度、ph、有无抑制剂等）有关，与酶的浓度无关。酶的种类不同，km值不同，同一种酶与不同底物作用时，km值也不同。
各种酶的km值范围很广，大致在10-1～10-6m之间。
22楼：毓金兰六春
这是酶促反应动力学里的内容，影响反应速度的有六大因素：1酶浓度2底物浓度3温度4ph5激活剂6抑制剂，而1和2是内因，3-6是外因。
这个问题首先你要知道什么是km值，先看一下推导：
e+s->es
平衡常数k1
es->e+s
平衡常数k2
es->p+e
平衡常数k3
其中：e常讥败客汁九伴循宝末是酶
s是底物
p是产物
开始时：
es生成速度：v1=k1[e][s]
es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es]
在恒态时：
v1=v2
=>(k2+k3)[es]=k1[e][s]
=>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令：km=（k2+k3）/k1
即：km=[e][s]/[es]
km的意义：
设v=1/2vmax
km=[s]
即km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
km是酶的特征性常数：一个酶对一个特定的底物，有一个特定的km与之对应。
注：km与酶的浓度无关，与酶的性质有关，与底物浓度有关，同一酶对不同的底物有不同的km值。
因此km是酶的特征常数。最适温度和ph只是影响因素。
用哲学的话说：外因通过内因起作用。呵呵。
不知道你这么说你能不能理解。我是生物专业的，所学的也只能这么给你解释。
参考资料：参考书目：生物化学王镜岩
酶的特征物理常数有哪些？它与哪些因素有关
1楼 伊依 酶的特征物理常数只有米氏常数 在固定的反应条件下，它的大小只与酶的性质有关虽然ph 温度等可以影响酶活性 但它们不是酶的特征物理常数 2楼 匿名用户 1 通常吧表现酶最大活力的ph称为该酶的最适ph，各种酶在一定条件下都有其特定的最适ph，因此最适ph是酶的特性之一。 2 在某一温度下，...
什么是酶的最适ph？它是否是常数？它与哪些因素有关
1楼 鹅子野心 其他条件一样的状况下，酶在最适ph值下能发挥出最大的活性。 每种酶都有自己的最适ph值，不同酶的最适ph值不一定一样，它与酶自身的性质有关，在最适的ph值下 可以测定最适温度等 2楼 匿名用户 lator在options的哪 3楼 勇江谷忆丹 其条件状况酶 适ph值 能发挥性 每种酶...
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