1楼：匿名用户
方法主要包括：a、凝胶阻滞实验；
b、dnase 1 足迹实验；c、甲基化干扰实验； d、体内足迹实验； f、拉下实验。研究蛋白质/ 核酸相互作用近期采用的新技术有：核酸适体技术、生物信息学方法、蛋白质芯片技术以及纳米技术等。
2楼：速宇星晴美
蛋白质作为生命活动的体现者，参与绝大多数的生物学过程，因此蛋白质成为了抗击病原体的最重要的靶标。比如病菌入侵人体往往需要病菌表面的识别分子与人体细胞表面相应的受体蛋白相互作用，如果能找到一种药物分子抑制这种结合，就能阻止病原菌的入侵。为了能设计出高效的药物分子，最好的方法就是根据蛋白的三维结构设计相应的药物分子，然后通过实验的方法验证药物效果，这就是所谓“基于结构的药物设计”。
举例说明，很多人源病毒在人体细胞中复制时都会有其自身特有的dna复制酶，抑制dna复制酶的活性就可以抑制病毒的复制从而控制病情。如果我们已知病毒dna复制酶的三维结构，我们就可以依据其活性位点所在的环境设计特异性结合其酶活性位点的小分子药物，卡住活性位点使其酶活丧失，达到控制病毒增殖的目的。在具体实验中，往往会设计很多小分子，再通过实验手段验证其中哪些有效，进一步开发临床用药。
所以，研究药物分子与蛋白质相互作用为我们特异性的寻找药物指示了方向，提供了手段，让药物设计更加高效，特异，可控。
蛋白质之间相互作用的研究方法有哪些
3楼：匿名用户
研究dna-蛋白质相互作用的实验方法主要包括：a、凝胶阻滞实验； b、dnase 1 足迹实验；c、甲基化干扰实验； d、体内足迹实验； f、拉下实验。研究蛋白质/ 核酸相互作用近期采用的新技术有：
核酸适体技术、生物信息学方法、蛋白质芯片技术以及纳米技术等。
蛋白（绿色荧光蛋白或红色荧光蛋白）的载体中,共转染到功能细胞中（一般选用 cos7 细胞）表达带有荧光的融合蛋白.这样,相互作用的两种蛋白就被标上不同的荧光,可以在细胞内用荧光显微镜直接观测.在进行精确细胞定位或共定位时,必须用共聚焦荧光显微镜观测.
因为共聚焦荧光显微镜（相当于医院给病人诊断的 ct）观测的是细胞内一个切面上的颜色.如果在一个切面上在同一区域看到两种颜色,就提示这两种蛋白在该区域内有相互作用.普通荧光显微镜看到的是一个立体图象,无法确定蛋白质共定位现象.
在进行定位或共定位同时,也可以对细胞核进行染色.这样,在细胞中就有三种颜色.细胞核的显色帮助你确定共定位发生的位置.
上面介绍的活细胞定位,其优点是表达的荧光蛋白荧光强,没有背景,观测方便.
简述研究小分子与蛋白相互作用的方法有哪些
4楼：听风
在生物化学中，涉及到蛋白质与配体（包括蛋白质结合小分子，酶催化底物和抑制剂结合等等）的相互作用时，有不少衡量相互作用的生化指标，其中包括 ki值（抑制常数），kd值（解离常数），km值（米氏常数）
1） kd值：dissociation constant
针对的是蛋白质与小分子（如lac等），指的是解离常数，单位是m.该常数反映了与蛋白质结合的小分子的解离速率，也直接决定蛋白质与小分子的亲和力（affinity）。是定量描述蛋白质与小分子结合的主要生化指标。
2） ki 值：inhibitor constant 针对的是蛋白质与抑制剂，指的是抑制剂常数, 单位是m.
与kd值的计算一样，反映出抑制剂与蛋白质的结合紧密程度。
3） km值：是针对酶与底物的催化反应，km指的是米氏常数（为了纪念michaelis和meten），是由一些速率常数组成的复合常数，等于酶的反应速率达到反应速率的一半时的底物浓度,单位是m.
这几个常数，kd与ki，按照我的理解来说差别不大，只是ki代表的是抑制剂与蛋白质的kd，本质上无差异。km值的推导km值的推导比kd,ki要复杂，主要在于酶的催化过程，不仅包括前面的结合，还有后续的催化得到新的底物，这与前面的单一可逆过程是有区别的。
5楼：
一般极少有这样做的。除非这种小分子在生物学上有一定的特殊意义，或者之前报道过这种小分子能够发挥一些生物学作用。药物筛选中一般会筛选跟某种特定的蛋白相互作用的小分子。
反过来做似乎没有多大意义。很多大牛实验室(需要很有钱的，不怕失败的)在研究一些新的没有任何clue的生物学现象的时候，往往也会筛选小分子，看哪些小分子能够抑制或增强一些生物学现象的产生，然后再针对这些小分子深入研究。这样做风险很大，一般做出来就会发很牛的*****，但也有可能全是negtive 的result，大量的时间金钱就打水漂了。
研究蛋白质之间相互作用的实验方法有哪些？
6楼：匿名用户
白质与蛋白质之间相互作用构成了细胞生化反应网络的一个主要组成部分，蛋白-蛋白互作网络与转录调控网络对调控细胞及其信号有重要意义。把原来spaces空间上的一篇蛋白质与蛋白质间相互作用研究方法转来，算是实验技巧分类目录的首篇。
一、酵母双杂交系统
酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研究的一种重要方法。其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后，诱饵蛋白结合于报道基因的启动子，启动报道基因在酵母细胞内的表达，如果检测到报道基因的表达产物，则说明两者之间有相互作用，反之则两者之间没有相互作用。将这种技术微量化、阵列化后则可用于大规模蛋白质之间相互作用的研究。
在实际工作中，人们根据需要发展了单杂交系统、三杂交系统和反向杂交系统等。angermayr等设计了一个sos蛋白介导的双杂交系统。可以研究膜蛋白的功能，丰富了酵母双杂交系统的功能。
此外，酵母双杂交系统的作用也已扩展至对蛋白质的鉴定。
二、噬茵体展示技术
在编码噬菌体外壳蛋白基因上连接一单克隆抗体的dna序列，当噬菌体生长时，表面就表达出相应的单抗，再将噬菌体过柱，柱上若含目的蛋白，就会与相应抗体特异性结合，这被称为噬菌体展示技术。此技术也主要用于研究蛋白质之间的相互作用，不仅有高通量及简便的特点，还具有直接得到基因、高选择性的筛选复杂混合物、在筛选过程中通过适当改变条件可以直接评价相互结合的特异性等优点。目前，用优化的噬菌体展示技术，已经展示了人和鼠的两种特殊细胞系的cdna文库，并分离出了人上皮生长因子信号传导途径中的信号分子。
三、等离子共振技术
表面等离子共振技术(su***ce pla**on resonance，spr)已成为蛋白质相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一种纳米级的薄膜吸附上“诱饵蛋白”，当待测蛋白与诱饵蛋白结合后，薄膜的共振性质会发生改变，通过检测便可知这两种蛋白的结合情况。spr技术的优点是不需标记物或染料，反应过程可实时监控。
测定快速且安全，还可用于检测蛋白一核酸及其它生物大分子之间的相互作用。
四、荧光能量转移技术
荧光共振能量转移（fret ）广泛用于研究分子间的距离及其相互作用; 与荧光显微镜结合，可定量获取有关生物活体内蛋白质、脂类、dna 和rna 的时空信息。随着绿色荧光蛋白（gfp）的发展，fret 荧光显微镜有可能实时测量活体细胞内分子的动态性质。提出了一种定量测量fret效率以及供体与受体间距离的简单方法，仅需使用一组滤光片和测量一个比值，利用供体和受体的发射谱消除光谱间的串扰。
该方法简单快速，可实时定量测量fret 的效率和供体与受体间的距离，尤其适用于基于gfp 的供体受体对。
五、抗体与蛋白质阵列技术
蛋白芯片技术的出现给蛋白质组学研究带来新的思路。蛋白质组学研究中一个主要的内容就是研究在不同生理状态下蛋白水平的量变，微型化，集成化，高通量化的抗体芯片就是一个非常好的研究工具，他也是芯片中发展最快的芯片，而且在技术上已经日益成熟。这些抗体芯片有的已经在向临床应用上发展，比如肿瘤标志物抗体芯片等，还有很多已经应用再眼就的各个领域里。
六、免疫共沉淀技术
免疫共沉淀主要是用来研究蛋白质与蛋白质相互作用[/url]的一种技术，其基本原理是，在细胞裂解液中加入抗兴趣蛋白的抗体，孵育后再加入与抗体特异结合的结合于pansobin珠上的金黄色葡萄球菌蛋白a(spa)，若细胞中有正与兴趣蛋白结合的目的蛋白，就可以形成这样一种复合物：“目的蛋白—兴趣蛋白—抗兴趣蛋白抗体—spa\|pansobin”，因为spa\|pansobin比较大，这样复合物在离心时就被分离出来。经变性聚丙烯酰胺凝胶电泳，复合物四组分又被分开。
然后经western blotting法，用抗体检测目的蛋白是什么，是否为**蛋白。这种方法得到的目的蛋白是在细胞内天然与兴趣蛋白结合的，符合体内实际情况，得到的蛋白可信度高。但这种方法有两个缺陷：
一是两种蛋白质的结合可能不是直接结合，而可能有第三者在中间起桥梁作用；二是必须在实验前**目的蛋白是什么，以选择最后检测的抗体，所以，若**不正确，实验就得不到结果，方法本身具有冒险性。
七、pull-down技术
蛋白质相互作用的类型有牢固型相互作用和暂时型相互作用两种。牢固型相互作用以多亚基蛋白复合体常见，最好通过免疫共沉淀（co-ip） 、pull-down技术或far-western法研究。pull-down技术用固相化的、已标记的饵蛋白或标签蛋白（生物素-、polyhis-或gst-），从细胞裂解液中钓出与之相互作用的蛋白。
通过pull-down技术可以确定已知的蛋白与钓出蛋白或已纯化的相关蛋白间的相互作用关系，从体外传路或翻译体系中检测出蛋白相互作用关系。
研究药物分子与蛋白质相互作用有何意义
7楼：灿灿
蛋白质作
来为生命活动的自体现者,参与绝大多数bai的生物学du过程,因此蛋zhi白质成为了抗击病原体的dao
最重要的靶标.比如病菌入侵人体往往需要病菌表面的识别分子与人体细胞表面相应的受体蛋白相互作用,如果能找到一种药物分子抑制这种结合,就能阻止病原菌的入侵.为了能设计出高效的药物分子,最好的方法就是根据蛋白的三维结构设计相应的药物分子,然后通过实验的方法验证药物效果,这就是所谓“基于结构的药物设计”.
举例说明,很多人源病毒在人体细胞中复制时都会有其自身特有的dna复制酶,抑制dna复制酶的活性就可以抑制病毒的复制从而控制病情.如果我们已知病毒dna复制酶的三维结构,我们就可以依据其活性位点所在的环境设计特异性结合其酶活性位点的小分子药物,卡住活性位点使其酶活丧失,达到控制病毒增殖的目的.在具体实验中,往往会设计很多小分子,再通过实验手段验证其中哪些有效,进一步开发临床用药.
所以,研究药物分子与蛋白质相互作用为我们特异性的寻找药物指示了方向,提供了手段,让药物设计更加高效可控
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