1楼：demon陌
1、调节酶的浓度：主要有2种方式：诱导或抑制酶；
2、通过激素调节酶活性、激素通过与细胞膜或细胞以此来调节酶活性；
3、反馈抑制调节酶活性：许多小分子物质的合成是；成的第一步的酶，往往被他们终端产物抑制。
酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。
小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。
此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友**子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。
2楼：乐观的高飞
1、调节酶的浓度：主要有2种方式：诱导或抑制酶；
2、通过激素调节酶活性、激素通过与细胞膜或细胞以此来调节酶活性；
3、反馈抑制调节酶活性：许多小分子物质的合成是；成的第一步的酶，往往被他们终端产物抑制。
酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响活性。例如：大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。
小分子的抑制剂如一些反应产物：像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而可对这一反应进行调节。
此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友**子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。
3楼：会发疯的涛啊涛
看到错答案我来回答一下
一酶原激活
二可逆共价修饰
三别构调节
4楼：
酶活力受到调节和控制
是区别于一般催化剂的重要特征。细胞内酶的调节和控制有多种方式，主要有：
(1)调节酶的浓度
酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制剂的合成；一种是调节酶的降解。
(2)通过激素调节酶的活性
激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。
(3)反馈抑制调节酶活性
许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedbackinhibition)。例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threoninedeaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。
当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。
(4)抑制剂和激活剂对酶活性的调节
酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制，从而影响酶的活性。例如大分子物质胰蛋白酶抑制剂，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制剂如一些反应产物，像1，3-二磷酸甘油酸变位酶的活性受到它的产物2，3-二磷酸甘油酸的抑制，从而对这一反应进行调节。
此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友**子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。
(5)其他调节方式
通过别够调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。
5楼：王思聪
1.酶的别构调控
2.可逆的共价修饰调节
3.酶原的激活
4.其他的酶活性调节作用，例如肝中的葡糖激酶催化由葡萄糖形成葡萄糖-6-磷酸的反应，该酶的活性受一种调节蛋白调控。
5.聚合或解离
6楼：十分疯狂
1.别构调节
2.共价调节
3.酶原激活
4.酶促蛋白质和抑制蛋白质的调控
7楼：biological宇宙
王老师给您解释这个问题：
酶的调节和控制有多种方式，主要有：（1）调节酶的浓度：主要有2种方式：
诱导或抑制酶；（2）通过激素调节酶活性、激素通过与细胞膜或细胞以此来调节酶活性；（3）反馈抑制调节酶活性：许多小分子物质的合成是；成的第一步的酶，往往被他们终端产物抑制。
8楼：烂天不吃桃
酶活性可以通过“量变”和“质变”这两种调节手段来调节。
“质变”的调节方式是：别构调节、共价修饰、水解激活、调节蛋白质的激活或抑制、单体的聚合和解离。
“量变”的调节方式是：同工酶、控制酶基因的表达和酶分子的降解（《生物化学原理》第二版p176）
基础生物化学习题
9楼：漫游3号
蛋白质是一种生物大分子，基本上是由20种氨基酸以肽键连接成肽链。肽键连接成肽链称为蛋白质的一级结构。不同蛋白质其肽链的长度不同，肽链中不同氨基酸的组成和排列顺序也各不相同。
肽链在空间卷曲折叠成为特定的三维空间结构，包括二级结构和**结构二个主要层次。有的蛋白质由多条肽链组成，每条肽链称为亚基，亚基之间又有特定的空间关系，称为蛋白质的四级结构。所以蛋白质分子有非常特定的复杂的空间结构。
一般认为，蛋白质的一级结构决定二级结构，二级结构决定**结构。
蛋白质的生物学功能在很大程度上取决于其空间结构，蛋白质结构构象多样性导致了不同的生物学功能。蛋白质结构与功能关系研究是进行蛋白质功能**及蛋白质设计的基础。蛋白质分子只有处于它自己特定的三维空间结构情况下，才能获得它特定的生物活性；三维空间结构稍有破坏，就很可能会导致蛋白质生物活性的降低甚至丧失。
因为它们的特定的结构允许它们结合特定的配体分子，例如，血红蛋白和肌红蛋白与氧的结合、酶和它的底物分子、激素与受体、以及抗体与抗原等。知道了基因密码，科学家们可以推演出组成某种蛋白质的氨基酸序列，却无法绘制蛋白质空间结构。因而，揭示人类每一种蛋白质的空间结构，已成为后基因组时代的制高点，这也就是结构基因组学的基本任务。
对于蛋白质空间结构的了解，将有助于对蛋白质功能的确定。同时，蛋白质是药物作用的靶标，联合运用基因密码知识和蛋白质结构信息，药物设计者可以设计出小分子化合物，抑制与疾病相关的蛋白质，进而达到**疾病的目的。因此，后基因研究有非常重大的应用价值和广阔前景。
线性多肽链在空间折叠成特定的三维空间结构，称为蛋白质的空间结构或构象。蛋白质的空间结构具体包括：二级结构、超二级结构、结构域、**结构和四级结构。
10楼：匿名用户
的确比较基础，但是要回答还是要很大的篇幅的，我太忙了，你如果真想知道的话，去看小学、初中、高中的生物书吧。
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