1楼：杨风游
蛋白质组学(proteomics)研究生物质谱技术
对分离的蛋白质 进行鉴定是蛋白质组研究的重要内容，蛋白质微量测序、氨基酸组成分析等传统的蛋白质鉴定技术不能满足高通量和高效率的要求，生物质谱技术是蛋白质组学(proteomics)的另一支撑技术。
生物质谱技术在离子化方法上主要有两种软电离技术，即基质辅助激光解吸电离(matrix―assisted laser desorption／ionization，maldl)和电喷雾电离(electrospray ionization，esl)。maldi是在激光脉冲的激发下，使样品从基质晶体中挥发并离子化。esi使分析物从溶液相中电离，适合与液相分离手段(如液相色谱和毛细管电泳(capillary electrophoresis))联用。
maldi适于分析简单的肽混合物，而液相色谱与esi―ms的联用(lc―ms)适合复杂样品的分析。
软电离技术的出现拓展了质谱的应用空间，而质量分析器的改善也推动了质谱仪技术的发展。生物质谱的质量分析器主要有4种：离子阱(iontrap，it)、飞行时间(tof)、四极杆(quadrupole)和傅立叶变换离子回旋共振(fourier transform ion cyclotron resonance，fticr)。
它们的结构和性能各不相同，每一种都有自己的长处与不足。它们可以单独使用，也可以互相组合形成功能更强大的仪器。
离子阱质谱灵敏度较高，性能稳定，具备多级质谱能力，因此被广泛应用于蛋白质组学(proteomics)研究，不足之处是质量精度较低。与离子阱相似，傅立叶变换离子回旋共振(fticr)质谱也是一种可以“捕获”离子的仪器，但是其腔体内部为高真空和高磁场环境，具有高灵敏度、宽动态范围、高分辨率和质量精度(质量准确度可很容易地小于1mg／l)，这使得它可以在一次分析中对数百个完整蛋白质分子进行质量测定和定量。fticr―ms的一个重要功能是多元串级质谱，与通常的只能选一个母离子的串级质谱方式不同，fticr―ms可以同时选择几个母离子进行解离，这无疑可以大大增加蛋白质鉴定工作的通量。
但是它的缺点也很明显，操作复杂、肽段断裂效率低、**昂贵等，这些缺点限制了它在蛋白质组学(proteomics)中的广泛应用。maldi通常与tof质量分析器联用分析肽段的精确质量，而esi常与离子阱或**四极杆质谱联用，通过碰撞诱导解离(collision―induceddissociation，cid)获取肽段的碎片信息。
为什么说质谱技术是研究蛋白质翻译后修饰的重要工具
2楼：111尚属首次
组蛋白是真核细胞中构成染色质内核小体的主要元件,其翻译后修饰蕴藏着组蛋白密码,是表观遗传学的重要内容,影响染色质的结构和功能,进而调控基因表达。组蛋白翻译后修饰形式的鉴定是揭示组蛋白密码的关键,目前质谱技术已经成为分析组蛋白及其翻译后修饰的重要工具。本文综述了组蛋白翻译后修饰鉴定方法的新进展,介绍了基于质谱技术"bottom-up"和"top-down"的组蛋白分析策略,及cid、ecd和etd等鉴定组蛋白修饰位点的质谱碎片裂解技术,并结合当前研究进展,评述了质谱技术在组蛋白翻译后修饰谱的鉴定、组蛋白各种变体的测定,以及在生理过程中组蛋白修饰丰度动态变化的定量分析等方面应用的新进展。
蛋白质组学主要包括哪些分析技术及各自特点
3楼：匿名用户
为**生物进程的分子机制，需要确定介导这个过程的蛋白质-蛋白质间的相互作用。研究蛋白质间相互作用的主要技术总结如下：
一、酵母双杂交系统
酵母双杂交系统是当前广泛用于蛋白质相互作用组学研究的一种重要方法。其原理是当靶蛋白和诱饵蛋白特异结合后，诱饵蛋白结合于报道基因的启动子，启动报道 基因在酵母细胞内的表达，如果检测到报道基因的表达产物，则说明两者之间有相互作用，反之则两者之间没有相互作用。将这种技术微量化、阵列化后则可用于大 规模蛋白质之间相互作用的研究。
在实际工作中，人们根据需要发展了单杂交系统、三杂交系统和反向杂交系统等。angermayr等设计了一个sos蛋白介 导的双杂交系统。可以研究膜蛋白的功能，丰富了酵母双杂交系统的功能。
此外，酵母双杂交系统的作用也已扩展至对蛋白质的鉴定。
二、噬茵体展示技术
在编码噬菌体外壳蛋白基因上连接一单克隆抗体的dna序列，当噬菌体生长时，表面就表达出相应的单抗，再将噬菌体过柱，柱上若含目的蛋白，就会与相应抗体 特异性结合，这被称为噬菌体展示技术。此技术也主要用于研究蛋白质之间的相互作用，不仅有高通量及简便的特点，还具有直接得到基因、高选择性的筛选复杂混 合物、在筛选过程中通过适当改变条件可以直接评价相互结合的特异性等优点。目前，用优化的噬菌体展示技术，已经展示了人和鼠的两种特殊细胞系的cdna文 库，并分离出了人上皮生长因子信号传导途径中的信号分子。
三、等离子共振技术
表 面等离子共振技术(su***ce pla**on resonance，spr)已成为蛋白质相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一种纳米级的薄膜吸附上“诱饵蛋白”，当待测蛋白与诱饵蛋白结合后，薄 膜的共振性质会发生改变，通过检测便可知这两种蛋白的结合情况。spr技术的优点是不需标记物或染料，反应过程可实时监控。
测定快速且安全，还可用于检测 蛋白一核酸及其它生物大分子之间的相互作用。
四、荧光能量转移技术
荧 光共振能量转移（fret ）广泛用于研究分子间的距离及其相互作用; 与荧光显微镜结合，可定量获取有关生物活体内蛋白质、脂类、dna 和rna 的时空信息。随着绿色荧光蛋白（gfp）的发展，fret 荧光显微镜有可能实时测量活体细胞内分子的动态性质。提出了一种定量测量fret效率以及供体与受体间距离的简单方法，仅需使用一组滤光片和测量一个比 值，利用供体和受体的发射谱消除光谱间的串扰。
该方法简单快速，可实时定量测量fret 的效率和供体与受体间的距离，尤其适用于基于gfp 的供体受体对。
五、抗体与蛋白质阵列技术
蛋 白芯片技术的出现给蛋白质组学研究带来新的思路。蛋白质组学研究中一个主要的内容就是研究在不同生理状态下蛋白水平的量变，微型化，集成化，高通量化的抗 体芯片就是一个非常好的研究工具，他也是芯片中发展最快的芯片，而且在技术上已经日益成熟。这些抗体芯片有的已经在向临床应用上发展，比如肿瘤标志物抗体 芯片等，还有很多已经应用再眼就的各个领域里。
六、免疫共沉淀技术 免 疫共沉淀主要是用来研究蛋白质与蛋白质相互作用的一种技术，其基本原理是，在细胞裂解液中加入抗兴趣蛋白的抗体，孵育后再加入与抗体特异结合的结合于 pansobin珠上的金黄色葡萄球菌蛋白a(spa)，若细胞中有正与兴趣蛋白结合的目的蛋白，就可以形成这样一种复合物：“目的蛋白—兴趣蛋白—抗兴 趣蛋白抗体—spa\|pansobin”，因为spa\|pansobin比较大，这样复合物在离心时就被分离出来。经变性聚丙烯酰胺凝胶电泳，复合物 四组分又被分开。
然后经western blotting法，用抗体检测目的蛋白是什么，是否为**蛋白。这种方法得到的目的蛋白是在细胞内天然与兴趣蛋白结合的，符合体内实际情况，得到的蛋白 可信度高。但这种方法有两个缺陷：
一是两种蛋白质的结合可能不是直接结合，而可能有第三者在中间起桥梁作用；二是必须在实验前**目的蛋白是什么，以选择 最后检测的抗体，所以，若**不正确，实验就得不到结果，方法本身具有冒险性。
七、pull-down技术
蛋 白质相互作用的类型有牢固型相互作用和暂时型相互作用两种。牢固型相互作用以多亚基蛋白复合体常见，最好通过免疫共沉淀（co-ip） 、pull-down技术或far-western法研究。pull-down技术用固相化的、已标记的饵蛋白或标签蛋白（生物素-、polyhis-或 gst-），从细胞裂解液中钓出与之相互作用的蛋白。
通过pull-down技术可以确定已知的蛋白与钓出蛋白或已纯化的相关蛋白间的相互作用关系，从体 外传路或翻译体系中检测出蛋白相互作用关系。
为什么质谱不能鉴定到所有的蛋白
4楼：匿名用户
可以。亲缘关系越近，进化路程越相似，基因表达的蛋白质也就越相似。现在都经常有用蛋白质电泳谱分析亲缘关系的。
楼上所谓的蛋白质相同但基因可以不同不晓得是从**得出的结论，其实**有相同的，不同生物的蛋白质和基因最多不过是相似罢了，很难说是相同了，除非是很简单最基本的蛋白质，而且进行分析往往不是只考虑一个蛋白质或者基因，往往是考虑很多蛋白质或基因的相似状况，这样才具有真实的说服力。
还有血型鉴定分析亲缘关系，其实也大多是通过蛋白质鉴定确定血型从而分析的，只是说比较粗略简便，分析得不够细致而已。
功能蛋白质组研究新技术是否属于微生物下游技术
5楼：回家种红薯去不
蛋白质组学（proteome）一词，源于蛋白质（protein）与基因组（genome）两个词的杂合，意指“一种基因组所表达的全套蛋白质”，即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质。蛋白质组本质上指的是在大规模水平上研究蛋白质的特征，包括蛋白质的表达水平，翻译后的修饰，蛋白与蛋白相互作用等，由此获得蛋白质水平上的关于疾病发生，细胞代谢等过程的整体而全面的认识，这个概念最早是在1995年提出的。蛋白质组的研究不仅能为生命活动规律提供物质基础，也能为众多种疾病机理的阐明及攻克提供理论根据和解决途径。
为什么说蛋白质组学研究是更艰巨更复杂具有重要意义
6楼：匿名用户
核酸排序就是atgc的各种组合，但是蛋白质组学涉及的常用氨基酸就有20多种，这个排序下来复杂度高多了，蛋白还存在各种翻译后修饰，高级结构等等。而且蛋白质没有核酸稳定，容易降解，研究起来更难获得重复性好的结果。
蛋白质组学集中于动态描述基因调节，对基因表达的蛋白质水平进行定量的测定，鉴定疾病、药物对生命过程的影响，以及解释基因表达调控的机制. 作为一门科学，蛋白质组研究并非从零开始，它是已有20多年历史的蛋白质(多肽)谱和基因产物图谱技术的一种延伸. 多肽图谱依靠双向电泳(two-dimensional gel electrophoresis, 2-de)和进一步的图象分析；而基因产物图谱依靠多种分离后的分析，如质谱技术、氨基酸组分分析等.
由于可变剪辑及rna编辑的存在，许多基因可以表达出多种不同的蛋白质。因此，蛋白质组的复杂度要比基因组的复杂度高得多。
如果某物种的基因组全序列已经破译，并不代表该物种的蛋白质组也已破译。 具体分析某个基因的蛋白质产物要综合基因组水平、转录水平和翻译水平的修饰及调控来确定。
蛋白质组学的研究基础,蛋白质组组学研究的基本策略是什么？
1楼 木兮 90年代初期开始实施的人类基因组计划，在经过各国科学家近10年的努力下，已经取得了巨大的成就。不仅完成了十余种模式生物 从大肠杆菌 酿酒酵母到线虫 基因组全序列的测定工作，还在2003年提前完 类所有基因的全序列测定。那么，知道了人类的全部遗传密码即基因组序列，就可以任意控制人的生老病死...
为什么蛋白质组学比基因组学复杂,为什么说蛋白质组学研究是更艰巨更复杂具有重要意义
1楼 匿名用户 核酸排序就是atgc的各种组合，但是蛋白质组学涉及的常用氨基酸就有20多种，这个排序下来复杂度高多了，蛋白还存在各种翻译后修饰，高级结构等等。而且蛋白质没有核酸稳定，容易降解，研究起来更难获得重复性好的结果。 为什么说蛋白质组学研究是更艰巨更复杂具有重要意义 2楼 匿名用户 核酸排序...