1楼：匿名用户
抑制剂与底物竞争酶的活性部位，当抑制剂与酶的活性部位结合后，底物就不能再与酶结合。
km增大，vmax不变。
竞争性抑制的特点是
2楼：匿名用户
1.作图进行区别 竞争性抑制和非竞争性抑制的米氏方程曲线不一样,双倒数曲线也不一样 竞争性抑制的抑制分数与抑制剂浓度成正比,而与底物浓度成反比 非竞争性抑制的抑制分数与抑制剂浓度成正比,与底物浓度无关 2.看抑制剂的结构 竞争性抑制的抑制。
试述三种竟争性抑制作用的区别和动力学特点.5.酶在临床上有哪些用途
3楼：白羊重返幼稚园
竞争性抑制剂与酶的结合是可逆的．当底物浓度远远高于抑制剂的浓度时，酶的活性部位不易被抑制剂占据，底物可以照常反应，所以vm不变．由于需要更高的底物浓度才能达到vm，所以km增大．所以a正确．故选：a．
什么是酶的竞争性抑制作用?竞争性抑制作用的机理是是?
4楼：匿名用户
1、竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。
特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.
抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：
km值增大，vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用的区别
5楼：邂逅
竞争性抑制作用（***petitive inhibition）指的是有些抑制剂和酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个酶的结合部位。
这种抑制使得km增大，而vmax不变。
酶的竞争性抑制剂作用原理：与被抑制的酶的底物通常有结构上的相似性，能与底物竞相争夺酶分子上的结合位点，从而产生酶活性的可逆的抑制作用。
非竞争性抑制作用（non***petitive inhibition）抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与es复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：km值不变，vm值降低。
竞争性抑制剂与非竞争性抑制剂的主要区别
6楼：great少先队员
竞争性抑制剂会与底物竞争酶的活性部位。
非竞争性抑制剂则是与酶活性部位以外部位结合而改变活性部位的结构，使酶活性下降。
一般认为活性中心主要由两个功能部位组成：第一个是结合部位，酶的底物靠此部位结合到酶分子上；第二个是催化部位，底物的键在此被打断或形成新的键从而发生一定的化学变化。组成功能部位的是酶分子中在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上，而是通过肽链的盘绕、折叠在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构也是功能部位的组成部分。
竞争性抑制（***petitive inhibition）：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。这种抑制使得km增大，而vmax不变。
特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.
抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：
km值增大，vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
非竞争性抑制（non***petitive inhibition）：抑制剂不能与游离酶结合，但可与es复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低特点为：a.
抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数
7楼：荆婷
竞争性抑制剂：它与被抑制的酶的底物通常有结构上的相似性，能与底物竞相争夺酶分子上的结合位点，从而产生酶活性的可逆的抑制作用。与酶的活性中心相结合。
与酶的结合是可逆的。 非竞争性抑制剂：指与酶的活性位点以外的部位结合，使酶分子形状发生了变化，活性位点不适于接纳底物分子的化学试剂。
酶的非竞争性抑制的动力学特征是什么？
8楼：
非竞争性抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合，故酶与抑制剂形成ei后，还可结合底物形成eis。由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，故称为非竞争性抑制作用(4-18c)。 非竞争性抑制作用中增加底物浓度不能解除非竞争性抑制剂的抑制作用。
用米氏方程式推导的方法可以演算出非竞争性抑制的动力学方程式：
v= vmax[s]
(km+[s])(1+[i]/ki)
应用双倒数式为以1／v对 1/[s] 作图，可得到非竞争性抑制的特征性曲线。在有非竞争性抑制剂存在时，直线的斜率升高(1+[1]／ki)倍，直线与纵轴相交点亦比无抑制剂时升高(1+[1]／ki )倍，说明vmax降低，但直线与横轴相交点与无抑制剂时相同，即km不受抑制剂影响。
9楼：匿名用户
简言之就是米氏常数不变,而最大反应速度变小,
10楼：匿名用户
km不变
vm减小到1/(1+[i]/ki)
11楼：廖慨督斯年
饱和性,特异性,双重性,例如:解磷定使有机磷酸酯抑制的胆碱酯酶复活,
在制剂中例如左旋多巴和卡比多巴的合用,卡比多巴为外周脱羧酶抑制剂,使得左旋多巴在外周不能被转化为多巴胺,提高其中枢的抗帕金森的疗效
请说明酶竞争性抑制的动力学特征是什么，并举例其在医药制剂中的应用
12楼：墙外的无花果
饱和性,特异性,双重性,例如:解磷定使有机磷酸酯抑制的胆碱酯酶复活,
在制剂中例如左旋多巴和卡比多巴的合用,卡比多巴为外周脱羧酶抑制剂,使得左旋多巴在外周不能被转化为多巴胺,提高其中枢的抗帕金森的疗效