1楼：雨非我所欲
1、盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析.常用的中性盐有：
硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等.盐析时,溶液的ph在蛋白质的等电点处效果最好.凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀.
2、电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pi的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动.电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小.
3、透析法：利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分离开.
4、层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离.主要有离子交换层析,凝胶层析,吸附层析及亲和层析等,其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量.
5、分子筛：又称凝胶过滤法,蛋白质溶液加于柱之顶部,任其往下渗漏,小分子蛋白质进入孔内,因而在柱中滞留时间较长,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出,因此不同大小的蛋白质得以分离.
6、超速离心：利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离.超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子量与其沉降系数s成正比.
常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么
2楼：欲戴其冠
常用的蛋白质纯化方法有离子交换色谱、亲和色谱、电泳、疏水色谱等等
离子交换色谱：蛋白质和氨基酸一样会两性解离，所带电荷决定于溶液ph。ph小于pi时蛋白质带正电，ph大于pi时蛋白质带负电。
不同蛋白质等电点的蛋白质在同一个溶液中，表面电荷情况不同。离子交换就是利用不同蛋白质在同一溶液中表面电荷的差异来实现分离的。
亲和色谱：生物大分子有一个特性，某些分子或基因对它们有特异性很强的吸附作用。如镍柱中ni可以与his标签的蛋白结合，这种只针对一种或一类物质的吸附就是亲和色谱的原理。
电泳：sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳，sds能断裂分子内和分子间氢键，破坏蛋白质的二级和**结构，强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂，蛋白质在一定浓度的含有强还原剂的sds溶液中， 与sds分子按比例结合，形成带负电荷的sds-蛋白质复合物，这种复合物由于结合大量的sds，使蛋白质丧失了原有的电荷状态形成仅保持原有分子大小为特征的负离子团块，从而降低或消除了各种蛋白质分子之间天然的电荷差异，由于sds与蛋白质的结合是按重量成比例的，因此在进行电泳时，蛋白质分子的迁移速度取决于分子大小。
疏水色谱：疏水色谱基于蛋白质表面的疏水区与介质疏水配体间的相互作用，在高浓度盐作用下，蛋白质的疏水区表面上有序排列的水分子通过盐离子的破坏被释放，裸露的疏水区与疏水配体相互作用而被吸附。疏水色谱就是利用样品中各组分在色谱填料上配基相互作用的差异，在洗脱时各组分移动速度不同而达到分离的目的。
随着盐离子浓度的降低，疏水作用降低，蛋白质的水化层又形成，蛋白质被解吸附。
3楼：匿名用户
分离蛋白质混合物的各种方法主要是根据蛋白质在溶液中的以下性质：1）分子大小；2）溶解度；3）电荷；4）吸附性质；5）对其它分子的生物学亲和力等进行分离。
常见的分离提纯蛋白质的方法有： 1、盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的ph在蛋白质的等电点处效果最好。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。2、电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pi的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。3、透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
4、层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
5、分子筛：又称凝胶过滤法，蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。6、超速离心：
利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数s成正比。
常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种
4楼：无语翘楚
分离蛋白质混合物的各种方法主要是根据蛋白质在溶液中的以下性质：1）分子大小；2）溶解度；3）电荷；4）吸附性质；5）对其它分子的生物学亲和力等进行分离.
常见的分离提纯蛋白质的方法有：1、盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析.
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等.盐析时,溶液的ph在蛋白质的等电点处效果最好.
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀.2、电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pi的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动.
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小.3、透析法：利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分离开.
4、层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离.主要有离子交换层析,凝胶层析,吸附层析及亲和层析等,其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量.
5、分子筛：又称凝胶过滤法,蛋白质溶液加于柱之顶部,任其往下渗漏,小分子蛋白质进入孔内,因而在柱中滞留时间较长,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出,因此不同大小的蛋白质得以分离.6、超速离心：
利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离.超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子量与其沉降系数s成正比.
5楼：析田承深
其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量；4）吸附性质.主要有离子交换层析：又称凝胶过滤法、电泳法分离蛋白质混合物的各种方法主要是根据蛋白质在溶液中的以下性质,分布于不同的液层而分离.
常见的分离提纯蛋白质的方法有：蛋白质分子在高于或低于其pi的溶液中带净的负或正电荷.3：
在蛋白质溶液中加入大量中性盐：利用混合物中各组分理化性质的差异：利用透析袋膜的超滤性质：
1,因此在电场中可以移动.6.凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离.
2、氯化钠、超速离心.5,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出、甲醇,均可引起蛋白质沉淀.常用的中性盐有,因此不同大小的蛋白质得以分离,小分子蛋白质进入孔内,因而在柱中滞留时间较长：
硫酸铵,经超速离心后,凝胶层析、盐析与有机溶剂沉淀：1）分子大小.超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,溶液的ph在蛋白质的等电点处效果最好,以破坏蛋白质的胶体性质,称为盐析、分子筛,如乙醇；3）电荷；2）溶解度,蛋白质溶液加于柱之顶部.
4、硫酸钠等,吸附层析及亲和层析等,使蛋白质从溶液中沉淀析出、层析法,蛋白质的分子量与其沉降系数s成正比、透析法.盐析时.电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小、丙酮等；5）对其它分子的生物学亲和力等进行分离：
利用物质密度的不同,可将大分子物质与小分子物质分离开,任其往下渗漏
6楼：类骊丘又槐
1、沉淀
2、电泳
:蛋白质
在高于或低于其
等电点的
溶液中是带电的，在
电场中能向电场的正极或
负极移动。根据支撑物不同，有
薄膜电泳
、凝胶电泳
等。3、透析:利用
透析袋把
大分子蛋白质与
小分子化合物
分开的方法。
4、层析:
a.离子交换层析
，利用蛋白质的两性游离
性质，在某一特定ph时，各蛋白质的
电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析
，含负电
量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛
，又称凝胶过滤
。小分子蛋白质进入孔内，
滞留时间
长，大分子蛋白质不能同时入孔内而径直流出。
5、超速离心:既可以用来
分离纯化蛋白质
也可以用作测定蛋白质的分子量。不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的作用原理是什么？
7楼：匿名用户
分离蛋白质混合物的各种方法主要是根据蛋白质在溶液中的以下性质：1）分子大小；2）溶解度；3）电荷；4）吸附性质；5）对其它分子的生物学亲和力等进行分离。
常见的分离提纯蛋白质的方法有： 1、盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的ph在蛋白质的等电点处效果最好。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。2、电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pi的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。3、透析法：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
4、层析法：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
5、分子筛：又称凝胶过滤法，蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。6、超速离心：
利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数s成正比。
8楼：yy动感啵啵
凝胶色谱法，根据相对分子量的大小
蛋白质分离方法有哪些？它们的特点各是什么？
9楼：匿名用户
据蛋白质分子大小不同进行分离的方法主要有透析、超滤、离心和凝胶过滤等。
透析和超滤是分离蛋白质时常用的方法。
透析是将待分离的混合物放入半透膜制成的透析袋中,再浸入透析液进行分离。超滤是利用离心力或压力强行使水和其它小分子通过半透膜,而蛋白质被截留在半透膜上的过程。
这两种方法都可以将蛋白质大分子与以无机盐为主的小分子分开。
它们经常和盐析、盐溶方法联合使用,在进行盐析或盐溶后可以利用这两种方法除去引入的无机盐。
由于超滤过程中,滤膜表面容易被吸附的蛋白质堵塞,以致超滤速度减慢,截流物质的分子量也越来越小。所以在使用超滤方法时要选择合适的滤膜,也可以选择切向流过滤得到更理想的效果。
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