1楼：匿名用户
因为实验测得的数据总是在理论值上下波动,所以没两组数据得到得结果都会不一样,一般通过将所有数据作图就可以得到较为精确的数据.如果要求不是很精确的话,直接用两组数据算也可以.
测定km和vm,一般通过作图法求得.作图方法很多,其共同特点是先将米氏方程式变换成直线方程,然后通过作图法求得.
最常用的方法为双倒数作图.
将1/v 对1/[s]作图,即可得到一条直线,该直线在y轴的截距即为1/vmax,在x轴上的截距即为1/km的绝对值.
3、说明米氏常数km及最大反应速度vmax的意义及应用。
2楼：匿名用户
米氏常数km表示最大反应速率1/2时的底物浓度.
由米氏方程:v=vmax*[s]/(km+[s])可得:vmax=134.144μmol/（l·min）因此:v(10-4)=5.366μmol/（l·min）
为什么不直接用米氏方程式进行米氏常数的测定
3楼：匿名用户
因为在初速率时酶的活性最高,随着反应的进行,产物减少反应物增加,可能导致ph等的变化,影响了酶的活性,会不准确
什么是米氏方程，米氏常数km的意义是什么
4楼：浮生栀
米氏方程表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。米氏常数（km）的含义是酶促反应达最大速度（vm）一半时的底物(s)的浓度。
在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应过渡。
米氏常数它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。
扩展资料
米氏方程其他影响因素，底物浓度对酶促反应速度的影响，当底物浓度很低时，有多余的酶没与底物结合，随着底物浓度的增加，中间络合物的浓度不断增高。当底物浓度较高时，液中的酶全部与底物结合成中间产物，虽增加底物浓度也不会有更多的中间产物生成。
温度对酶反应速度的影响，一方面是温度升高，酶促反应速度加快。另一方面，温度升高，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。
在最适温度条件下，反应速度最大。
米氏常数在酶学和代谢研究中均为重要特征数据 ：
（1）同一种酶如果有几种底物，就有几个km，其中尾值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物。不同的底物有不同的km值，这说明同一种酶对不同底物的亲和力不同。一般用1/km近似地表示酶对底物亲和力的大小，1/km愈大，表示酶对该底物的亲和力愈大，酶促反应易于进行。
（2）已知某个酶的km，可计算出在某一底物浓度时，某反应速度相当于vmax的百分率。
（3）在测定酶活性时，如果要使得测得的初速度基本上接近vmax值，而过量的底物又不至于抑制酶活性时，一般[s]值需为km值的10倍以上。
（4）催化可逆反应的酶，对正逆两向底物的km往往是不同的。测定这些km值的差别以及细胞内正逆两向底物的浓度，可以大致推测该酶催化正逆两向反应的效率，这对了解酶在细胞内的主要催化方向及生理功能有重要意义。
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