1楼：
限制酶只有原核细胞有所以是细胞之中由核糖体合成
2楼：上官转转
限制酶是从原核细胞中分离出来的吧，而原核细胞的酶应该在细胞质中吧。
过氧化物酶主要分布在细胞的哪个部位
3楼：听风
过氧化物酶主要存在于细胞的过氧化物酶体中，以铁卟啉为辅基，可催化过氧化氢氧化酚类和胺类化合物，具有消除过氧化氢和酚类、胺类毒性的双重作用。
过氧化物酶是由微生物或植物所产生的一类氧化还原酶，它们能催化很多反应。过氧化物酶是以过氧化氢为电子受体催化底物氧化的酶。
4楼：匿名用户
过氧化物酶是由微生物或植物所产生的一类氧化还原酶,它们能催化很多反应。 过氧化物酶是以过氧化氢为电子受体催化底物氧化的酶。主要存在于载体的过氧化物酶体中，以铁卟啉为辅基，可催化过氧化氢，氧化酚类和胺类化合物和烃类氧化产物，具有消除过氧化氢和酚类、胺类、醛类、苯类毒性的双重作用。
淋巴细胞主要分布在人体的哪些部位？
5楼：匿名用户
。淋巴器官
根据其发生和功能的差异，可分为中枢淋巴器官（又名初级淋巴器官）和周围淋巴器官（又名次级淋巴器官）两类。前者包括胸腺、腔上囊或其相当器官（有人认为在哺乳动物是骨髓）。它们无须抗原刺激即可不断增殖淋巴细胞，成熟后将其转送至周围淋巴器官。
后者包括脾、淋巴结等。成熟淋巴细胞需依赖抗原刺激而分化增殖，继而发挥其免疫功能。
6楼：亦不难
淋巴细胞（lymphocyte）白细胞的一种。由淋巴器官产生，机体免疫应答功能的重要细胞成分。淋巴器官根据其发生和功能的差异，可分为中枢淋巴器官（又名初级淋巴器官）和周围淋巴器官（又名次级淋巴器官）两类。
前者包括胸腺、腔上囊或其相当器官（有人认为在哺乳动物是骨髓）。它们无须抗原刺激即可不断增殖淋巴细胞，成熟后将其转送至周围淋巴器官。后者包括脾、淋巴结等。
成熟淋巴细胞需依赖抗原刺激而分化增殖，继而发挥其免疫功能
7楼：示辰检任真
免疫细胞主要分布在骨髓，胸腺，脾，淋巴结等免疫器官
细胞的dna分布在**？
8楼：天涯共此时
细胞的dna主要分布在细胞核的染色体中，但有少量核外dna，分布在如线粒体等一些细胞器中
酶是分布在细胞哪些结构里？
9楼：一千克粉丝
我想你对酶的概念还不是很清楚
建议你看看下面的叙述
酶（enzyme）是生物体内多数反应的一种生物催化剂，除少数rna外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，它只是通过降低活化能加快化学反应的速度。酶具有专一性,一种酶只能催化一种或一类反应。
除此以外，还具有高效性、温和性。
酶的温和性，是指酶所催化的化学反应一般是在比较吻合的条件下进行的。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70摄氏度。动物体内的酶最适ph大多在6.5-8.
0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适ph为1.5，植物体内的酶最适ph大多在4.5-6.
5之间。
酶的活力
酶活力单位（u,active unit）：
酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oc，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oc下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酶的催化
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
分类和命名 通常按照酶所催化的反应类型和所作用的底物来分类和命名。所有已知的酶按反应性质分成6大类，再分成若干亚类和亚亚类。
有习惯命名和国际系统命名两种方法。
习惯命名法不特别精确，但较简便，像催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶就叫乳酸脱氢酶；给催化水解作用的酶命名时略去反应类型，如水解蛋白质的酶叫蛋白酶，水解淀粉的酶叫淀粉酶；有时还在酶的名称前面标上酶的其他特点如**、酸碱性等以示区别，如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。
催化机理
酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。
s（底物）→p（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的s分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。
酶（e）的作用是：与s暂时结合形成一个新化合物es，es的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。es再反应产生p，同时释放e。
e可与另外的s分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2h2o2→2h2o+o2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.
187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。酶作用的ph和温度条件（细胞内条件）都很温和，为什么会有巨大的催化活性？
有4种主要因素使酶加速化学反应。
酶催化效率的促进因素
酶活测定
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程（michaelis-mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(km+[s])
米氏常数（michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
催化常数（catalytic number）(kcat):也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。
催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[e]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。
双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为lineweaver_burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/v）对底物度的倒数（1/lsf）的作图。
x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。
酶活调节
竞争性抑制作用（***petitive inhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使km增大而υmax不变。
非竞争性抑制作用（non***petitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使km不变而υmax变小。
反竞争性抑制作用（un***petitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使km和υmax都变小但υmax/km不变。
很大一类复杂的蛋白质物质 [enzyme;ferment],在促进可逆反应(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革鞣制及干酪生产)
酶是一种有机的胶状物质，由蛋白质组成，对于生物的化学变化起催化作用，发酵就是靠它的作用：～原。
酶的妙用
一．酶在生物体内的功能
在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行．
酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一．
酶的催化具有高度的化学选择性和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性．
一般在37℃左右，接近中性的环境下，酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样，随着温度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白质，因此温度过高，会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃，否则，酶的催化效率就会降低，甚至会失去催化作用．强酸、强碱、重金属离子、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用．
人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，咀嚼时间越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成葡萄糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合**体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的生物界．
二．酶在医疗上的作用
随着对酶研究的发展，酶在医学上的重要性越来越引起了人们的注意，应用越来越广泛．下面分三个方面介绍．
1．酶与某些疾病的关系
酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如白化症是因酪氨酸羟化酶缺乏，蚕豆病或对伯氨喹啉敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有机磷农药（如敌百虫、敌敌畏、1059以及乐果等）中毒时，就是因它们与胆碱酯酶活性中心必需基团丝氨酸上的一个－oh结合而使酶失去活性．胆碱酯酶能催化乙酰胆碱水解成胆碱和乙酸，当胆碱酯酶被抑制失活后，乙酰胆碱水解作用受抑，造成乙酰胆碱推积，出现一系列中毒症状，如肌肉震颤、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等．某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如半胱氨酸的－sh）结合而使酶失去活性．
2．酶在疾病诊断上的应用
正常人体内酶活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．如急性胰腺炎时，血清和尿中淀粉酶活性显著升高；肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；心肌梗塞时，血清乳酸脱氢酶和磷酸肌酸激酶明显升高；当有机磷农药中毒时，胆碱酯酶活性受抑制，血清胆碱酯酶活性下降；某些肝胆疾病，特别是胆道梗阻时，血清r－谷氨酰移换酶增高等等．因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病的发生和发展．
3．酶在临床**上的应用
近年来，酶**已逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种酶制剂在临床上的应用越来越普遍．如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白质分解，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔浆膜粘连的**等．在血栓性静脉炎、心肌梗塞、肺梗塞以及弥漫性血管内凝血等病的**中，可应用纤溶酶、链激酶、尿激酶等，以溶解血块，防止血栓的形成等．
一些辅酶，如辅酶a、辅酶q等，可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助**．另外，还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的**．如磺胺类药和许多抗菌素能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与核酸或蛋白质合成有关的酶类，从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，从而影响甲状腺素的合成，故可用于**甲状腺机能亢进等．
三．酶在生产、生活中的应用
如酿酒工业中使用的酵母菌，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和纤维素酶处理过的饲料，营养价值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的汗渍等很容易除去等等……
由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题．目前酶可以从生物体内提取，如从菠萝皮中可提取菠萝蛋白酶．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景．