1楼：操
一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。
低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。
温度对酶促反应速度有何影响作用
2楼：s向隅姑娘
化学反应的速度随温度增高而加快，但酶是蛋白质，可随温度的升高而变性。在温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快。但温度超过一定范围后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减慢。
常将酶促反应速度最大的某一温度范围，称为酶的最适温度。
人体内酶的最适温度接近体温，一般为37℃～40℃之间，若将酶加热到60℃即开始变性，超过80℃，酶的变性不可逆。
其他影响酶促反应速度的因素：
1、ph对酶反应速度的影响
ph对酶促反应速度的影响酶反应介质的ph可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。
2、底物浓度对酶反应速度的影响
底物浓度的改变，对酶反应速度的影响比较复杂。在一定的酶浓度下当底物浓度较低时（底物浓度从0逐渐增高），反应速度与底物浓度的关系呈正比关系；随着底物浓度的增加，反应速度不再按正比升高；如果再继续加大底物浓度，反应速度却不再上升，趋向一个极限。
酶促反应动力学的抑制剂对反应速度的影响
3楼：大舒
凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用：
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～[e]作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。
⑵可逆抑制作用：
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν～[e]作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
① 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：
a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.
抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：km值增大，vm值不变。
典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
② 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与es复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：
a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.
动力学参数：km减小，vm降低。
③ 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与es复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：
a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.
动力学参数：km值不变，vm值降低。
酶促反应动力学的酶浓度对反应速度的影响
4楼：专属sss丶
当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[e]。
酶促反应动力学的酶浓度对反应速度的影响
5楼：枯井
当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[e]。
如图一表示温度对酶促反应速率的影响示意图，图二的实线表示在温度为a的情况下生成物量与时间的关系图．
6楼：总代q658718_伣
从图1可以看出，当温度由a变为2a时，酶的活性会升高，酶促反应速率会加快，所以能在更短的时间内达到图2中化学反应的平衡点，但是化学反应的平衡点不会改变，对应于曲线2．
故选：b．
酶促反应中为什么延长反应时间,最适温度降低
7楼：匿名用户
这是酶促反应动力学里的内容，影响反应速度的有六大因素：1酶浓度2底物浓度3温度4ph5激活剂6抑制剂，而1和2是内因，3-6是外因。
这个问题首先你要知道什么是km值，先看一下推导：
e+s->es 平衡常数k1
es->e+s 平衡常数k2
es->p+e 平衡常数k3
其中：e是酶 s是底物 p是产物
开始时：
es生成速度：v1=k1[e][s]
es分解速度：v2=k2[es]+k3[es]=(k2+k3）[es]
在恒态时：
v1=v2 => (k2+k3)[es]=k1[e][s] =>(k2+k3)/k1=[e][s]/[es]
令：km=（k2+k3）/k1
即：km=[e][s]/[es]
km的意义：
设v=1/2vmax
km=[s]
即km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
km是酶的特征性常数：一个酶对一个特定的底物，有一个特定的km与之对应。
注：km与酶的浓度无关，与酶的性质有关，与底物浓度有关，同一酶对不同的底物有不同的km值。
因此km是酶的特征常数。最适温度和ph只是影响因素。
用哲学的话说：外因通过内因起作用。呵呵。
不知道你这么说你能不能理解。我是生物专业的，所学的也只能这么给你解释。
8楼：匿名用户
书上解释的是，由于温度使酶蛋白变性是累加的，一般反应时间越长最适温度越低。
酶促反应中：酶促反应的速度、底物浓度、酶浓度、反应时间的关系
9楼：匿名用户
酶促反应动力
学（ki***ics of enzyme-catalyzed reactions）：
酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种因素。在**各种因素对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量<5%时的反应速度。
1．底物浓度对反应速度的影响：
⑴底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。
⑵米氏方程及米氏常数：根据上述实验结果，michaelis & menten 于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程： ν= vmax[s]/(km+[s])。
其中，vmax为最大反应速度，km为米氏常数。
⑶km和vmax的意义：
①当ν=vmax/2时，km=[s]。因此，km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时，km=k-1/k+1=ks。因此，km可以反映酶与底物亲和力的大小，即km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。
③km可用于判断反应级数：当[s]<0.01km时，ν=（vmax/km）[s]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[s]>100km时，ν=vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.
01km<[s]<100km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。
④km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的km值，来判断是否为不同的酶。
⑤km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，km值最小者，为该酶的最适底物。
⑥km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[s]=10km时，ν=91%vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑦vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
⑷km和vmax的测定：主要采用lineweaver-burk双倒数作图法和hanes作图法。
2．酶浓度对反应速度的影响：当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[e]。
3．温度对反应速度的影响：一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。
酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。
4．ph对反应速度的影响：观察ph对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即ph过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的ph值就称为酶的最适ph。
人体内大多数酶的最适ph在6.5～8.0之间。
酶的最适ph不是酶的特征性常数。
5．抑制剂对反应速度的影响：
凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。
⑴不可逆抑制作用：
抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～[e]作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。
⑵可逆抑制作用：
抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν～[e]作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。
① 竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：
a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.
抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：km值增大，vm值不变。
典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
② 反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与es复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：
a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.
动力学参数：km减小，vm降低。
③ 非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与es复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：
a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.
动力学参数：km值不变，vm值降低。
6．激活剂对反应速度的影响：能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子，如k+、mg2+、mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为cl-。
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