1楼：小海
血清含有各种蛋白质，其等电点均在ph7.5以下，若置于ph8以上的缓冲液电泳时均游离成负离子，再向正极移动。由于其等电点，分子量和分子形状各不相同，其电泳速度就不同。
故可将血清中蛋白质区分开来。分子量小，带电荷多者，泳动速度最快。按其游动速度顺序把血清蛋白粗略分为清蛋白，α1、α2、β及γ球蛋白。
正常值见表，临床上血清白蛋白减少与γ球蛋白增高为肝病患者血清蛋白电泳所共有的现象，其减少与增加的程度和肝炎的损伤的范围相并行。急性肝炎早期无变化，发病第二周后即有血清蛋白的改变，慢性肝炎较急性肝炎变化明显，肝硬化变化则更为明显。因此，血清蛋白的变化对疾病诊断和预后的评估具有重要的临床意义。
血清白蛋白和球蛋白正常值(表中数字为所占%）各部分醋酸纤维 蛋白质 薄膜电泳纸上电泳 白蛋白 62～71 54～61球蛋白 α1 3～4 4～6α2 6～10 7～9β 7～11 10～13γ 9～18 17～22
白蛋白：62%--71%；α1 球蛋白：3%--4%；α2 白蛋白：6%～10%；β 球蛋白：7%～11%；γ 球蛋白：9%--18%
简述蛋白电泳的原理及血清蛋白电泳各组分从正极到负极的排列顺序
2楼：匿名用户
在介质中，各种脂蛋白带负电，而各种脂蛋白中蛋白质含量越高，在电场的作用下，电荷量越大分子量越小，电泳速度就越快，cm蛋白质含量很少，98%是不带电的脂类，特别是tg含量最高，在电场中几乎不移动。
电泳法是根据各种脂蛋白所带电荷不同，在电泳图谱中的位置不同而分类的，共分为乳糜微粒、β-脂蛋白、前β-脂蛋白和α-脂蛋白。
对于分子量较大的样品，如大分子核酸、病毒等，一般可采用孔径较大的琼脂糖凝胶进行电泳分离。琼脂糖凝胶具有网络结构，物质分子通过时会受到阻力，大分子物质在涌动时受到的阻力大。
3楼：北京索莱宝科技****
蛋白电泳的原理：
血清中各种蛋白质都有其特有的等电点，在高于其等电点ph的缓冲液中，将形成带负电荷的质点，在电场中向正极泳动，在同一条件下，不同蛋白质带电荷有差异，分子量大小也不同，所以泳动速度不同，血清蛋白质可分成五条区带。
血清蛋白电泳各组分从正极到负极的排列顺序：
血清蛋白质的电泳，蛋白质从负极向正极进行，按其泳动速度可将血清蛋白质分为五条区带，从正极到负极依次为白蛋白和α1、α2、β、γ-球蛋白。
血清蛋白电泳的临床意义是什么啊？
4楼：匿名用户
血清蛋白电泳即用电泳方法测定血清中各类蛋白占总蛋白的百分比。对于肝、肾疾病和多发性骨髓瘤的诊断有意义。血清蛋白电泳 - 临床意义 1．骨髓瘤：
呈现特异的电泳图形，大多在γ球蛋白区(个别在β蛋白区)出现一个尖峰，称为m蛋白。
2．肾脏疾病：
(1)肾病综合征：有特异的电泳图形，吨球蛋白明显增加，p球蛋白轻度增高，白蛋白降低，γ球蛋白可能下降；
(2)肾炎：急性肾炎时α2 球蛋白可增高，有时合并γ球蛋白轻度增高；慢性肾炎时常可见到γ球蛋白中度增高。
3．肝脏疾病：
(1)肝硬变：有典型的蛋白电泳图形，γ球蛋白明显增加，γ和β球蛋白连成一片不易分开，同时白蛋白降低；
(2)急性肝坏死：白蛋白明显下降，球蛋白显著升高；
(3)传染性肝炎患者血清白蛋白轻度下降，α2 球蛋白增高并伴有γ球蛋白增高；
4．炎症、感染：在急**染的发病初期，可见α1或α2球蛋白增加；在慢性炎症或感染后期，可见γ球蛋白增加。
5．低γ球蛋白血症或无γ球蛋白血症：血清γ球蛋白极度下降或缺乏。空腹12小时取静脉血。
血清蛋白电泳的介绍
5楼：凋零哥の厏
血清蛋白电泳即用电泳方法测定血清中各类蛋白占总蛋白的百分比。对于肝、肾疾病和多发性骨髓瘤的诊断有意义。
简述血清蛋白电泳的基本操作过程有哪些
6楼：渊源
【 操作步骤】
1. 点样 将醋酸纤维薄膜 (2.5cm×8cm) 一条，浸于巴比妥缓冲液，待完全浸透后，取出轻轻夹于滤纸中，吸去多余的溶液，再于薄膜的无光泽面的一端 2.
0cm 处，用小玻片蘸取少许血清，垂直印于膜上，待血清渗入薄膜后，以无光泽面向下，两端用数层浸湿的滤纸 ( 或纱布 ) 贴紧，加盖，平衡 2 ～ 3min ，然后通电。
2. 通电 一般电压用 110 ～ 140v ，电流约 0.4 ～ 0.6ma / cm ，时间 45 ～ 60min 。
3. 染色 关闭电源后立即将膜取出，放入染色液中浸染 2 ～ 3min ，然后移入漂洗液中漂洗数次，至蛋白条带清晰，背景无色为止。
4. 定量 取试管 6 支，编号依次为 0 (空白)、 a 、 α1 、 α2 、 β 、 γ ，将电泳图谱亦按 a 、 α1 、 α2 、 β 、 γ 蛋白区带剪开，分别装入相应号码试管中。再在图谱两端无蛋白部位剪一条宽约 α1 带的空白带放入空白管中。
各管中加 0.4mol/l naoh 4ml ，振摇数次，使染料色泽浸出， 30min 后，在 620nm 波长下进行比色，以空白管校正零点，读取清蛋白及 α1 、 α2 、 β 及 γ 球蛋白各管的吸光度。
血清蛋白醋纤膜电泳的五个蛋白区带各含哪些主要蛋白质?
7楼：笨笨熊**辅导及课件
清蛋白区带只有alb，α1 球蛋白区带有aag、
afp、hdl、aat等，α2球蛋白区带有hp、α2-mg和cp等，β球蛋白区带有trf、ldl、β2-mg、c3和c4等，γ球蛋白区带主要为免疫球蛋白iga、igg、igm以及crp。
8楼：匿名用户
白蛋白 α1球蛋白 α2球蛋白 β球蛋白 γ球蛋白 主要起维持血液的正常渗透压和输送亲水分子的作用，此外白蛋白还有解毒、参与脂类代谢及血浆中微溶物质的运输、维持血液酸碱平衡 临床意义为检测肝功能 http://210.37.
79.13/jingpin/lcbiochem/scripts/frame/zxcs3.html#a4
sds-page电泳凝胶中各主要成分的作用?
9楼：匿名用户
聚丙烯酰胺凝胶电泳简称为page（polyacrylamide gel electrophoresis）
聚丙烯酰氨凝胶电泳，是以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质的一种常用电泳技术。聚丙烯酰胺凝胶由单体丙烯酰胺和甲叉双丙烯酰胺聚合而成，聚合过程由自由基催化完成。催化聚合的常用方法有两种：
化学聚合法和光聚合法。化学聚合以过硫酸铵（ap）为催化剂，以四甲基乙二胺（temed）为加速剂。在聚合过程中，temed催化过硫酸铵产生自由基，后者引发丙烯酰胺单体聚合，同时甲叉双丙烯酰胺与丙烯酰胺链间产生甲叉键交联，从而形成三维网状结构。
page根据其有无浓缩效应，分为连续系统和不连续系统两大类，连续系统电泳体系中缓冲液ph值及凝胶浓度相同，带电颗粒在电场作用下，主要靠电荷和分子筛效应。不连续系统中由于缓冲液离子成分，ph，凝胶浓度及电位梯度的不连续性，带电颗粒在电场中泳动不仅有电荷效应，分子筛效应，还具有浓缩效应，因而其分离条带清晰度及分辨率均较前者佳。不连续体系由电极缓冲液、浓缩胶及分离胶所组成。
浓缩胶是由ap催化聚合而成的大孔胶，凝胶缓冲液为ph6.7的tris-hcl。分离胶是由ap催化聚合而成的小孔胶，凝胶缓冲液为ph8.
9 tris-hcl。电极缓冲液是ph8.3 tris-甘氨酸缓冲液。
2种孔径的凝胶、2种缓冲体系、3种ph值使不连续体系形成了凝胶孔径、ph值、缓冲液离子成分的不连续性，这是样品浓缩的主要因素。
sds是阴离子去污剂，作为变性剂和助溶试剂，它能断裂分子内和分子间的氢键，使分子去折叠，破坏蛋白分子的
二、**结构。而强还原剂如巯基乙醇，二硫苏糖醇能使半胱氨酸残基间的二硫键断裂。在样品和凝胶中加入还原剂和sds后，分子被解聚成多肽链，解聚后的氨基酸侧链和sds结合成蛋白- sds胶束，所带的负电荷大大超过了蛋白原有的电荷量，这样就消除了不同分子间的电荷差异和结构差异。
浓缩胶的作用是有堆积作用，凝胶浓度较小，孔径较大，把较稀的样品加在浓缩胶上，经过大孔径凝胶的迁移作用而被浓缩至一个狭窄的区带。当样品液和浓缩胶选tris/hcl缓冲液，电极液选tris/甘氨酸。电泳开始后，hcl解离成氯离子，甘氨酸解离出少量的甘氨酸根离子。
蛋白质带负电荷，因此一起向正极移动，其中氯离子最快，甘氨酸根离子最慢，蛋白居中。电泳开始时氯离子泳动率最大，超过蛋白，因此在后面形成低电导区，而电场强度与低电导区成反比，因而产生较高的电场强度，使蛋白和甘氨酸根离子迅速移动，形成以稳定的界面，使蛋白聚集在移动界面附近，浓缩成一中间层。
10楼：匿名用户
sds是阴离子去污剂，作为变性剂和助溶试剂，它能断裂分子内和分子间的氢键，使分子去折叠，破坏蛋白分子的
二、**结构。
浓缩胶的作用是有堆积作用，凝胶浓度较小，孔径较大，把较稀的样品加在浓缩胶上，经过大孔径凝胶的迁移作用而被浓缩至一个狭窄的区带。当样品液和浓缩胶选tris/hcl缓冲液，电极液选tris/甘氨酸。蛋白质带负电荷，因此一起向正极移动，其中氯离子最快，甘氨酸根离子最慢，蛋白居中。
电泳开始时氯离子泳动率最大，超过蛋白，因此在后面形成低电导区，而电场强度与低电导区成反比，因而产生较高的电场强度，使蛋白和甘氨酸根离子迅速移动，形成以稳定的界面，使蛋白聚集在移动界面附近，浓缩成一中间层。
11楼：
丙烯酰胺、甲叉双丙烯酰胺，这两个是形成凝胶的temed可以催化过硫酸铵从而产生自由基，从而加速丙烯酰胺凝胶的聚合。
聚合的引发剂。
tris缓冲溶液一般用hcl来调ph值
sds 表面活性剂，跟蛋白结合，使蛋白表面带负电
血清蛋白电泳怎么做
12楼：路过的冰茶
按照常规生化书上的蛋白质电泳做，前提是血清蛋白你有分离出来
13楼：匿名用户
空腹12小时取静脉血就可以了。